RETRACTED: Molecular structure and target recognition of neuronal calcium sensor proteins
Pourquoi ce travail est-il dans la base ?
Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.
Dossier post-publication
- Nature
- Retraction
- Motif
- Duplication of/in Article;
- Date
- 5/20/2016 0:00
- Signalé par OpenAlex ?
- Oui
Source : Retraction Watch, jointe par DOI. OpenAlex consigne la rétractation dans is_retracted, un booléen sur un espace d'états à au moins quatre valeurs ; il ne peut donc exprimer ni une expression de préoccupation, ni une correction, ni un rétablissement, et les rapporte comme false, ce qui se lit comme « rien à signaler ».
Résumé
Neuronal calcium sensor (NCS) proteins, a sub-branch of the EF-hand superfamily, are expressed in the brain and retina where they transduce calcium signals and are genetically linked to degenerative diseases. The amino acid sequences of NCS proteins are highly conserved but their physiological functions are quite distinct. Retinal recoverin and guanylate cyclase activating proteins (GCAPs) both serve as calcium sensors in retinal rod cells, neuronal frequenin (NCS1) modulates synaptic activity and neuronal secretion, K(+) channel interacting proteins (KChIPs) regulate ion channels to control neuronal excitability, and DREAM (KChIP3) is a transcriptional repressor that regulates neuronal gene expression. Here we review the molecular structures of myristoylated forms of NCS1, recoverin, and GCAP1 that all look very different, suggesting that the sequestered myristoyl group helps to refold these highly homologous proteins into very different structures. The molecular structure of NCS target complexes have been solved for recoverin bound to rhodopsin kinase (RK), NCS-1 bound to phosphatidylinositol 4-kinase, and KChIP1 bound to A-type K(+) channels. We propose that N-terminal myristoylation is critical for shaping each NCS family member into a different structure, which upon Ca(2+)-induced extrusion of the myristoyl group exposes a unique set of previously masked residues that interact with a particular physiological target.
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La notice
- Revue
- Frontiers in Molecular Neuroscience
- Thématique
- Retinal Development and Disorders
- Domaine
- Biochemistry, Genetics and Molecular Biology
- Établissements canadiens
- University of TorontoOntario Institute for Cancer Research
- Organismes subventionnaires
- National Eye InstituteCanadian Institutes of Health ResearchNational Institutes of Health
- Mots-clés
- RecoverinMyristoylationEF handCell biologyBiologyCalcium-binding proteinCalciumBiochemistryChemistryGeneRhodopsinPeptide sequenceRetinalPhosphorylation
- Résumé présent dans OpenAlex
- oui