Specific <sup>12</sup>C<sup>β</sup>D<sub>2</sub><sup>12</sup>C<sup>γ</sup>D<sub>2</sub>S<sup>13</sup>C<sup>ε</sup>HD<sub>2</sub> Isotopomer Labeling of Methionine To Characterize Protein Dynamics by <sup>1</sup>H and <sup>13</sup>C NMR Relaxation Dispersion
Notice bibliographique
Résumé
High Resolution Image Download MS PowerPoint Slide Protein dynamics on the micro- to millisecond time scale is increasingly found to be critical for biological function, as demonstrated by numerous NMR relaxation dispersion studies. Methyl groups are excellent probes of protein interactions and dynamics because of their favorable NMR relaxation properties, which lead to sharp signals in the 1 H and 13 C NMR spectra. Out of the six different methyl-bearing amino acid residue types in proteins, methionine plays a special role because of its extensive side-chain flexibility and the high polarizability of the sulfur atom. Methionine is over-represented in many protein–protein recognition sites, making the methyl group of this residue type an important probe of the relationships among dynamics, interactions, and biological function. Here we present a straightforward method to label methionine residues with specific 13 CHD 2 methyl isotopomers against a deuterated background. The resulting protein samples yield NMR spectra with improved sensitivity due to the essentially 100% population of the desired 13 CHD 2 methyl isotopomer, which is ideal for 1 H and 13 C spin relaxation experiments to investigate protein dynamics in general and conformational exchange in particular. We demonstrate the approach by measuring 1 H and 13 C CPMG relaxation dispersion for the nine methionines in calcium-free calmodulin (apo-CaM). The results show that the C-terminal domain, but not the N-terminal domain, of apo-CaM undergoes fast exchange between the ground state and a high-energy state. Since target proteins are known to bind specifically to the C-terminal domain of apo-CaM, we speculate that the high-energy state might be involved in target binding through conformational selection.
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Prédiction distillée sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.
Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,005 | 0,003 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,006 | 0,006 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,008 | 0,006 |
| Bibliométrie | 0,001 | 0,006 |
| Études des sciences et des technologies | 0,003 | 0,005 |
| Communication savante | 0,001 | 0,004 |
| Science ouverte | 0,007 | 0,004 |
| Intégrité de la recherche | 0,004 | 0,011 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,001 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; les deux têtes enseignantes s’accordent sur ce qui est montré ici.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».