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Enregistrement W1965660704 · doi:10.1021/ja021179b

Side Chain Dynamics in Unfolded Protein States:  an NMR Based <sup>2</sup>H Spin Relaxation Study of Δ131Δ

2003· article· en· W1965660704 sur OpenAlexaff
Wing‐Yiu Choy, David Shortle, Lewis E. Kay

Notice bibliographique

RevueJournal of the American Chemical Society · 2003
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueProtein Structure and Dynamics
Établissements canadiensUniversity of Toronto
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésChemistrySide chainRelaxation (psychology)Molecular dynamicsIntermolecular forceProtein dynamicsDeuteriumNMR spectra databaseCrystallographyComputational chemistrySpectral lineMoleculeChemical physicsPhysicsAtomic physicsQuantum mechanics

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

NMR relaxation data on disordered proteins can provide insight into both structural and dynamic properties of these molecules. Because of chemical shift degeneracy in correlation spectra, detailed site-specific analyses of side chain dynamics have not been possible. Here, we present new experiments for the measurement of side chain dynamics in methyl-containing residues in unfolded protein states. The pulse schemes are similar to recently proposed methods for measuring deuterium spin relaxation rates in (13)CH(2)D methyl groups in folded proteins.(1) However, because resolution in (1)H-(13)C correlation maps of unfolded proteins is limiting, relaxation data are recorded as a series of (1)H-(15)N spectra. The methodology is illustrated with an application to the study of side chain dynamics in delta131delta, a large disordered fragment of staphylococcal nuclease containing residues 1-3 and 13-140 of the wide-type protein. A good correlation between the order parameters of the symmetry axes of the methyl groups and the backbone (1)H-(15)N bond vectors of the same residue is observed. Simulations establish that such a correlation is only possible if the unfolded state is comprised of an ensemble of structures which are not equiprobable. A motional model, which combines wobbling-in-a-cone and Gaussian axial fluctuations, is proposed to estimate chi(1) torsion angle fluctuations, sigma(chi)()1, of Val and Thr residues on the basis of the backbone and side chain order parameters. Values of sigma(chi)()1 are approximately 10 degrees larger than what has previously been observed in folded proteins. Of interest, the value of sigma(chi)()1 for Val 104 is considerably smaller than for other Val or Thr residues, suggesting that it may be part of a hydrophobic cluster. Notably large (15)N transverse relaxation rates are observed in this region. To our knowledge, this is the first time that side chain dynamics in an unfolded state have been studied in detail by NMR.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,082
Score d'incertitude au seuil0,490

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,005
Tête enseignante GPT0,244
Écart entre enseignants0,239 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations39
Publié2003
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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