Functional Analysis of Paralogous Thiol-disulfide Oxidoreductases in Streptococcus gordonii
Notice bibliographique
Résumé
Disulfide bonds are important for the stability of many extracellular proteins, including bacterial virulence factors. Formation of these bonds is catalyzed by thiol-disulfide oxidoreductases (TDORs). Little is known about their formation in Gram-positive bacteria, particularly among facultative anaerobic Firmicutes, such as streptococci. To investigate disulfide bond formation in Streptococcus gordonii , we identified five putative TDORs from the sequenced genome. Each of the putative TDOR genes was insertionally inactivated with an erythromycin resistance cassette, and the mutants were analyzed for autolysis, extracellular DNA release, biofilm formation, bacteriocin production, and genetic competence. This analysis revealed a single TDOR, SdbA, which exhibited a pleiotropic mutant phenotype. Using an in silico analysis approach, we identified the major autolysin AtlS as a natural substrate of SdbA and showed that SdbA is critical to the formation of a disulfide bond that is required for autolytic activity. Analysis by BLAST search revealed homologs to SdbA in other Gram-positive species. This study provides the first in vivo evidence of an oxidoreductase, SdbA, that affects multiple phenotypes in a Gram-positive bacterium. SdbA shows low sequence homology to previously identified oxidoreductases, suggesting that it may belong to a different class of enzymes. Our results demonstrate that SdbA is required for disulfide bond formation in S. gordonii and indicate that this enzyme may represent a novel type of oxidoreductase in Gram-positive bacteria. Background: Thiol-disulfide oxidoreductases catalyze disulfide bond formation in extracellular proteins. Results: A new oxidoreductase, SdbA, affects multiple phenotypes in Streptococcus gordonii and is required for production of disulfide-bonded proteins. Conclusion: SdbA is a new type of oxidoreductase that has important biological functions. Significance: This is the first indication that thiol-disulfide oxidoreductases are important to the physiology of Firmicute bacteria.
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Prédiction machine sur la base complète
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Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
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machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».