The Structure- and Metal-dependent Activity of Escherichia coli PgaB Provides Insight into the Partial De-N-acetylation of Poly-β-1,6-N-acetyl-d-glucosamine
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Notice bibliographique
Résumé
Background: Polysaccharide intercellular adhesin-dependent biofilm formation in E. coli requires the de-N-acetylation of poly--1,6-N-acetyl-D-glucosamine by PgaB. Results: Nickel-and iron-bound structures of PgaB have been determined, and the metal-dependent de-N-acetylase activity of the enzyme has been characterized. Conclusion: PgaB has low catalytic efficiency and shows preference for Co 2 , Ni 2 , and Fe 2 ions. Significance: The structure of PgaB will guide inhibitor design to combat biofilm formation. Exopolysaccharides are required for the development and integrity of biofilms produced by a wide variety of bacteria. In Escherichia coli, partial de-N-acetylation of the exopolysaccharide poly--1,6-N-acetyl-D-glucosamine (PNAG) by the periplasmic protein PgaB is required for polysaccharide intercellular adhesin-dependent biofilm formation. To understand the molecular basis for PNAG de-N-acetylation, the structure of PgaB in complex with Ni 2 and Fe 3 have been determined to 1.9 and 2.1 resolution, respectively, and its activity on -1,6-GlcNAc oligomers has been characterized. The structure of PgaB reveals two (/) x barrel domains: a metal-binding de-N-acetylase that is a member of the family 4 carbohydrate esterases (CE4s) and a domain structurally similar to glycoside hydrolases. PgaB displays de-N-acetylase activity on -1,6-GlcNAc oligomers but not on the -1,4-(GlcNAc) 4 oligomer chitotetraose and is the first CE4 member to exhibit this substrate specificity. De-N-acetylation occurs in a length-dependent manor, and specificity is observed for the position of de-Nacetylation. A key aspartic acid involved in de-N-acetylation, normally seen in other CE4s, is missing in PgaB, suggesting that the activity of PgaB is attenuated to maintain the low levels of de-N-acetylation of PNAG observed in vivo. The metal dependence of PgaB is different from most CE4s, because PgaB shows increased rates of de-N-acetylation with Co 2 and Ni 2 under aerobic conditions, and Co 2 , Ni 2 and Fe 2 under anaerobic conditions, but decreased activity with Zn 2 . The work presented herein will guide inhibitor design to combat biofilm formation by E. coli and potentially a wide range of medically relevant bacteria producing polysaccharide intercellular adhesin-dependent biofilms.
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