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Medium- and short-chain dehydrogenase/reductase gene and protein families

2008· review· en· 908 citations· W1970635130 sur OpenAlex· 10.1007/s00018-008-8588-y

Pourquoi ce travail est-il dans la base ?

Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.

Organisme subventionnaire canadienUn organisme canadien l'a financé. Le travail peut ne porter aucune affiliation canadienne.

Aucune affiliation canadienne. Une base fondée sur la seule affiliation (le devis habituel) n'aurait jamais vu ce travail. C'est l'un des travaux qui justifient l'inversion de la base.

Résumé

Short-chain dehydrogenases/reductases (SDRs) constitute a large family of NAD(P)(H)-dependent oxidoreductases, sharing sequence motifs and displaying similar mechanisms. SDR enzymes have critical roles in lipid, amino acid, carbohydrate, cofactor, hormone and xenobiotic metabolism as well as in redox sensor mechanisms. Sequence identities are low, and the most conserved feature is an alpha/beta folding pattern with a central beta sheet flanked by 2 - 3 alpha-helices from each side, thus a classical Rossmannfold motif for nucleotide binding. The conservation of this element and an active site, often with an Asn-Ser-Tyr-Lys tetrad, provides a platform for enzymatic activities encompassing several EC classes, including oxidoreductases, epimerases and lyases. The common mechanism is an underlying hydride and proton transfer involving the nicotinamide and typically an active site tyrosine residue, whereas substrate specificity is determined by a variable C-terminal segment. Relationships exist with bacterial haloalcohol dehalogenases, which lack cofactor binding but have the active site architecture, emphasizing the versatility of the basic fold in also generating hydride transfer-independent lyases. The conserved fold and nucleotide binding emphasize the role of SDRs as scaffolds for an NAD(P)(H) redox sensor system, of importance to control metabolic routes, transcription and signalling.

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La notice

Revue
Cellular and Molecular Life Sciences
Thématique
Enzyme Structure and Function
Domaine
Materials Science
Établissements canadiens
Organismes subventionnaires
VetenskapsrådetKnut och Alice Wallenbergs StiftelseKarolinska InstitutetStiftelsen för Strategisk ForskningNovo NordiskOntario Genomics InstituteOntario GenomicsGenome CanadaOntario Innovation TrustWellcome TrustGlaxoSmithKline
Mots-clés
BiochemistryCofactorNAD+ kinaseBiologyActive siteDehydrogenaseBinding siteSequence motifConsensus sequenceOxidoreductaseConserved sequenceWalker motifsPeptide sequenceNucleotideEnzymeChemistryStereochemistryGene
Résumé présent dans OpenAlex
oui