Ribosome-Dependent ATPase Interacts with Conserved Membrane Protein in Escherichia coli to Modulate Protein Synthesis and Oxidative Phosphorylation
Pourquoi ce travail est-il dans la base ?
Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.
Dossier post-publication
- Nature
- Retraction
- Motif
- Concerns/Issues about Image;Duplication of/in Image;Euphemisms for Duplication;Objections by Author(s);Original Data and/or Images not Provided and/or not Available;Unreliable Results and/or Conclusions;
- Date
- 6/16/2025 0:00
- Signalé par OpenAlex ?
- Oui
Source : Retraction Watch, jointe par DOI. OpenAlex consigne la rétractation dans is_retracted, un booléen sur un espace d'états à au moins quatre valeurs ; il ne peut donc exprimer ni une expression de préoccupation, ni une correction, ni un rétablissement, et les rapporte comme false, ce qui se lit comme « rien à signaler ».
Résumé
Elongation factor RbbA is required for ATP-dependent deacyl-tRNA release presumably after each peptide bond formation; however, there is no information about the cellular role. Proteomic analysis in Escherichia coli revealed that RbbA reciprocally co-purified with a conserved inner membrane protein of unknown function, YhjD. Both proteins are also physically associated with the 30S ribosome and with members of the lipopolysaccharide transport machinery. Genome-wide genetic screens of rbbA and yhjD deletion mutants revealed aggravating genetic interactions with mutants deficient in the electron transport chain. Cells lacking both rbbA and yhjD exhibited reduced cell division, respiration and global protein synthesis as well as increased sensitivity to antibiotics targeting the ETC and the accuracy of protein synthesis. Our results suggest that RbbA appears to function together with YhjD as part of a regulatory network that impacts bacterial oxidative phosphorylation and translation efficiency.
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La notice
- Revue
- PLoS ONE
- Thématique
- RNA and protein synthesis mechanisms
- Domaine
- Biochemistry, Genetics and Molecular Biology
- Établissements canadiens
- Carleton UniversityUniversity of Toronto
- Organismes subventionnaires
- Canadian Institutes of Health Research
- Mots-clés
- Oxidative phosphorylationBiologyRibosomeProtein biosynthesisEscherichia coliCell biologyBiochemistryMembrane proteinMutantPhosphorylationTransfer RNATranslation (biology)RNAGeneMessenger RNAMembrane
- Résumé présent dans OpenAlex
- oui