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Enregistrement W1981201449 · doi:10.1021/bi0003184

Pig Heart CoA Transferase Exists as Two Oligomeric Forms Separated by a Large Kinetic Barrier

2000· article· en· W1981201449 sur OpenAlex

Pourquoi ce travail est dans la base

Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.

affAu moins un auteur déclare une institution canadienne dans l'instantané OpenAlex épinglé.

Notice bibliographique

RevueBiochemistry · 2000
Typearticle
Langueen
DomaineMaterials Science
ThématiqueEnzyme Structure and Function
Établissements canadiensUniversity of AlbertaMedical Council of Canada
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésHomotetramerChemistrySedimentation equilibriumSize-exclusion chromatographyProtein subunitMolecular massDissociation (chemistry)SephadexProtein structureEnzymeCrystallographyStereochemistryBiochemistryOrganic chemistry

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Pig heart CoA transferase (EC 2.8.3.5) has been shown previously to adopt a homodimeric structure, in which each subunit has a molecular weight of 52 197 and consists of N- and C-domains linked by a hydrophilic linker or "hinge". Here we identify and characterize a second oligomeric form constituent in purified enzyme preparations, albeit at low concentrations. Both species catalyze the transfer of CoA with similar values for k(cat) and K(M). This second form sediments more rapidly than the homodimer under the conditions of conventional sedimentation velocity and active enzyme centrifugation. Apparent molecular weight values determined by sedimentation equilibrium and gel filtration chromatography are 4-fold greater than the subunit molecular weight, confirming that this form is a homotetramer. The subunits of both oligomeric forms are indistinguishable with respect to molecular mass, far-UV CD, intrinsic tryptophan fluorescence, and equilibrium unfolding. Dissociation of the homotetramer to the homodimer occurs very slowly in benign solutions containing high salt concentrations (0.25-2.0 M KCl). The homotetramer is fully converted to homodimer during refolding from denaturant at low protein concentrations. Disruption of the hydrophilic linker between the N- and C-domains by mutagenesis or mild proteolysis causes a decrease in the relative amount of the larger conformer. The homotetramer is stabilized by interactions involving the helical hinge region, and a substantial kinetic barrier hinders interconversion of the two oligomeric species under nondenaturing conditions.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesCharge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)
Catégories consensuellesCharge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,033
Score d'incertitude au seuil1,000

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0140,001

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,004
Tête enseignante GPT0,242
Écart entre enseignants0,238 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle