Effect of Matrix Aging on the Behavior of Human Serum Albumin Entrapped in a Tetraethyl Orthosilicate-Derived Glass
Notice bibliographique
Résumé
The steady-state and time-resolved fluorescence of Trp-214 was used to examine the conformation, dynamics, accessibility, thermal stability, and degree of ligand binding of human serum albumin (HSA) after entrapment of the protein in sol−gel processed glasses. The bioglasses were derived from tetraethyl orthosilicate and were aged in air without washing (dry-aged), in air after a washing step (washed), or in buffer (wet-aged). In all cases, significant changes were observed in the structure and dynamics of HSA, consistent with adsorption of the protein onto the silica surface combined with partial unfolding of the protein. Significant changes in the thermal stability and degree of ligand binding of the entrapped protein were also observed, with both stability and ligand binding capacity decreasing as aging continued. All proteins showed full accessibility to neutral quenchers over 2 months of aging but only partial accessibility to negatively charged quenchers, even at early aging times, indicating electrostatic repulsion of such analytes by the negatively charged matrix. Taken together, the results indicated that the reduced ligand binding for entrapped HSA was caused by a combination of protein denaturation and partial inaccessibility of the protein to negatively charged species. After 2 months of aging the entrapped proteins retained less than 15% of their binding ability in solution, regardless of which method was used to age the material. In light of these results, it is clear that improved sol−gel processing methods will be needed to overcome the time-dependent changes in the structure and function of proteins entrapped in silicate-based glasses.
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
Prédiction machine sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.
Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,001 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».