Iron as a Bound Secondary Electron Donor in Modified Bacterial Reaction Centers
Notice bibliographique
Résumé
The binding and oxidation of ferrous iron were studied in wild-type reaction centers and in mutants that have been modified to be both highly oxidizing and able to bind manganese [Thielges et al. (2005) Biochemistry 44, 7389-7394]. After illumination of wild-type reaction centers, steady-state optical spectroscopy showed that the oxidized bacteriochlorophyll dimer, P+, could oxidize iron but only as a second-order reaction at iron concentrations above 100 microM. In the modified reaction centers, P+ was reduced by iron in the presence of sodium bicarbonate with dissociation constants of approximately 1 microM for two mutants with different metal-binding sites. Transient optical spectroscopy showed that P+ was rapidly reduced with first-order rates of 170 and 275 s-1 for the two mutants. The dependence of the amplitude of this rate on the iron concentration yielded a dissociation constant of approximately 1 microM for both mutants, in agreement with the steady-state determination. The oxidation of bound iron by P+ was confirmed by the observation of a light-induced EPR signal centered at g values of 2.2 and 4.3 and attributed to high-spin Fe3+. Bicarbonate was required at pH 7 for low dissociation constants for both iron and manganese binding. The similarity between iron and manganese binding in these mutants provides insight into general properties of metal-binding sites in proteins.
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Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
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