The Effects of Anions on the Solution Structure of Na,K-ATPase
Notice bibliographique
Résumé
Anions interact with protein to induce structural changes at ligand binding sites. The effects of anion complexation include structural stabilization and promote cation-protein interaction. This study was designed to examine the interaction of aspirin and ascorbate anions with the Na+, K+-dependent adenosine triphosphatase (Na,K-ATPase) in H2O and D2O solutions at physiological pH, using anion concentrations of 0.1 microM to 1 mM with final protein concentration of 0.5 to 1 mg/ml. Absorption spectra and Fourier transform infrared (FTIR) difference spectroscopy with its self-deconvolution, second derivative resolution enhancement and curve-fitting procedures were applied to characterize the anion binding mode, binding constant, and the protein secondary structure in the anion-ATPase complexes. Spectroscopic evidence showed that the anion interaction is mainly through the polypeptide C=O and C-N groups with minor perturbation of the lipid moiety. Evidence for this came from major spectral changes (intensity variations) of the protein amide I and amide II vibrations at 1651 and 1550 cm(-1). respectively. The anion-ATPase binding constants were K=6.45 x 10(3) M(-1) for aspirin and K=1.04 x 10(4) M(-1) for ascorbate complexes. The anion interaction resulted in major protein secondary structural changes from that of the alpha-helix 19.8%; beta-pleated sheet 25.6%; turn 9.1%; beta-antiparallel 7.5% and random 38% in the free Na,K-ATPase to that of the alpha-helix 24-26%; beta-pleated 17-18%; turn 8%; beta-antiparallel 5-3% and random 45.0% in the anion-ATPase complexes.
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Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
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