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Enregistrement W2006197999 · doi:10.1074/jbc.m204749200

Specific Sequences Determine the Stability and Cooperativity of Folding of the C-terminal Half of Tropomyosin

2002· article· en· W2006197999 sur OpenAlexaff
Adriana Paulucci-Holthauzen, Leslie D. Hicks, Maria Terêsa Machini de Miranda, Cyril M. Kay, Chuck S. Farah

Notice bibliographique

RevueJournal of Biological Chemistry · 2002
Typearticle
Langueen
DomaineMedicine
ThématiqueCardiomyopathy and Myosin Studies
Établissements canadiensUniversity of Alberta
Organismes subventionnairesFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo
Mots-clésTropomyosinCooperativityChemistryDimerCircular dichroismCoiled coilCrystallographyTrimerDenaturation (fissile materials)MoleculeProtein foldingProtein structureBiophysicsActinBiochemistryBiology

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Tropomyosin is a flexible 410 A coiled-coil protein in which the relative stabilities of specific regions may be important for its proper function in the control of muscle contraction. In addition, tropomyosin can be used as a simple model of natural occurrence to understand the inter- and intramolecular interactions that govern the stability of coiled-coils. We have produced eight recombinant tropomyosin fragments (Tm(143-284(5OHW),) Tm(189-284(5OHW)), Tm(189-284), Tm(220-284(5OHW)), Tm(220-284), Tm(143-235), Tm(167-260), and Tm(143-260)) and one synthetic peptide (Ac-Tm(215-235)) to investigate the relative conformational stability of different regions derived from the C-terminal region of the protein, which is known to interact with the troponin complex. Analytical ultracentrifugation experiments show that the fragments that include the last 24 residues of the molecule (Tm(143-284(5OHW)), Tm(189-284(5OHW)), Tm(220-284(5OHW)), Tm(220-284)) are completely dimerized at 10 microm dimer (50 mm phosphate, 100 mm NaCl, 1.0 mm dithiothreitol, and 0.5 mm EDTA, 10 degrees C), whereas fragments that lack the native C terminus (Tm(143-235),Tm(167-260), and Tm(143-260)) are in a monomer-dimer equilibrium under these conditions. The presence of trifluoroethanol resulted in a reduction in the [theta](222)/[theta](208) circular dichroism ratio in all of the fragments and induced stable trimer formation only in those containing residues 261-284. Urea denaturation monitored by circular dichroism and fluorescence revealed that residues 261-284 of tropomyosin are very important for the stability of the C-terminal half of the molecule as a whole. Furthermore, the absence of this region greatly increases the cooperativity of urea-induced unfolding. Temperature and urea denaturation experiments show that Tm(143-235) is less stable than other fragments of the same size. We have identified a number of factors that may contribute to this particular instability, including an interhelix repulsion between g and e' positions of the heptad repeat, a charged residue at the hydrophobic coiled-coil interface, and a greater fraction of beta-branched residues located at d positions.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,001
Score d'incertitude au seuil0,003

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0010,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,074
Tête enseignante GPT0,271
Écart entre enseignants0,196 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations29
Publié2002
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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