Theoretical Studies on the Origin of β-sheet Twisting
Notice bibliographique
Résumé
Right-handed twisting is a fundamental structural feature of β-pleated sheets in globular proteins which is critical for their geometry and function. The origin of this twisting is poorly understood and has represented a challenge for theoretical chemistry for almost 30 years. Density functional theory using the B3LYP exchange-correlation functional and the split-valence 6-31G** basis set has been utilized to investigate the structure and conformational transitions of single and double-stranded antiparallel β-sheet models to determine the driving force for the right-handed twisting. Right-handed twisting is found to be an intrinsic property of a peptide main chain because of the difference in rotational potentials around N(sp 2 )−C α (sp 3 ) and C(sp 2 )−C α (sp 3 ) bonds. The difference arises from a tendency of the single C α (sp 3 )−C(sp 2 ) bonds to eclipse the lone pair of atoms N(sp 2 ), which results in decreasing absolute values of dihedral angles φ but not ψ. This tendency is suppressed by hydrogen bonding between adjacent CO and NH groups within single β-strands, and released only when these bonds are disrupted by the interstrand CO···HN hydrogen bonding. The results obtained constitute the following paradigm of the origin of β-sheet twist: although right-handed twisting of β-sheets in globular proteins is an inherent property of the peptide backbone within single β-strands, it is unleashed by the interstrand hydrogen bonding in multistranded β-sheets. The observed pleating, right-handed twisting, skewed mutual orientation of β-strands, and intrinsic conformational variability of double-stranded antiparallel β-sheet motifs in globular proteins are explained from the first principles.
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
Prédiction machine sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.
Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,001 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,001 | 0,001 |
| Bibliométrie | 0,001 | 0,001 |
| Études des sciences et des technologies | 0,001 | 0,001 |
| Communication savante | 0,001 | 0,001 |
| Science ouverte | 0,001 | 0,001 |
| Intégrité de la recherche | 0,001 | 0,001 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,002 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».