Solution structures of the cytoplasmic tail complex from platelet integrin αIIb- and β3-subunits
Notice bibliographique
Résumé
Integrin adhesion receptors constitute a cell-signaling system whereby interactions in the small cytoplasmic domains of the heterodimeric alpha- and beta-subunits provoke major functional alterations in the large extracellular domains. With two-dimensional NMR spectroscopy, we examined two synthetic peptides [alphaIIb((987)MWKVGFFKRNR) and beta3((716)KLLITIHDRKEFAKFEEERARAKWD)] encompassing the membrane-proximal regions of the cytoplasmic domain motifs from the platelet integrin complex alphaIotaIotabbeta3. These membrane-proximal regions contain two conserved motifs, represented by (989)KVGFFKR in the alphaIIb-subunit, and (716)KLLITIHDR in the beta3-subunit. The dimer interaction consists of two adjacent helices with residues V990 and F993 of the alphaIotaIotab-subunit heavily implicated in the dimer interfacial region, as is I719 of beta3. These residues are situated within the conserved motifs of their respective proteins. Further structural analysis of this unique peptide heterodimer suggests that two distinct conformers are present. The major structural difference between the two conformers is a bend in the beta3-peptide between D723 and A728, whereas the helical character in the other regions remains intact. Earlier mutational analysis has shown that a salt bridge between the side chains of alphaIotaIotab(R955) and beta3(D723) is formed. When this ion pair was modeled into both conformers, increased nuclear Overhauser effect violations suggested that the more bent structure was less able to accommodate this interaction. These results provide a molecular level rationalization for previously reported biochemical studies, as well as a basis for an atomic level understanding of the intermolecular interactions that regulate integrin activity.
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
Prédiction machine sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.
Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,001 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,001 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,001 | 0,001 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,002 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».