MétaCan
Menu
Retour à la cohorte
Enregistrement W2021532988 · doi:10.1063/1.1524617

Solvation structure, thermodynamics, and conformational dependence of alanine dipeptide in aqueous solution analyzed with reference interaction site model theory

2002· article· en· W2021532988 sur OpenAlexafffund
Qizhi Cui, Vedene H. Smith

Notice bibliographique

RevueThe Journal of Chemical Physics · 2002
Typearticle
Langueen
DomaineChemistry
ThématiqueFree Radicals and Antioxidants
Établissements canadiensQueen's University
Organismes subventionnairesNatural Sciences and Engineering Research Council of Canada
Mots-clésSolvationDipeptideChemistryIntramolecular forceHydrogen bondAqueous solutionIntermolecular forceSolvation shellComputational chemistryAlanineSolvent effectsThermodynamicsSolventPhysical chemistryCrystallographyMoleculeStereochemistryOrganic chemistryPeptideAmino acid

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

With the CHARMM22 (Chemistry at Harvard Macromolecular Mechanics) all-atom nonbonded potential parameters for alanine dipeptide solute and the transferable intermolecular potential model water for the solvent, the reference interaction site model (RISM) integral equations with the hypernetted chain closure are solved to obtain all the atomic solvent–solute radial distribution functions. The solvation structures of alanine dipeptide in its seven conformations: C7eq, C7ax, C5, αR, β, αL and PII, in aqueous solution are analyzed at the atomic level in terms of the atomic solute–solvent radial distribution functions. At a temperature of T=298.15 K and bulk water density ρ=0.9970 g cm−3, the corresponding solvation free energies are calculated by using Singer and Chandler’s analytic solvation free energy formulation [Mol. Phys. 55, 621 (1985)]. Solvation energies, enthalpies, and entropies are also calculated in the RISM theory framework. The conformational dependence of solvation for alanine dipeptide in aqueous solution is analyzed. The solvation thermodynamcs for alanine dipeptide in aqueous solution are mainly controlled by the strong hydrophobic groups: CH3 and CH, which make alanine dipeptide show strong hydrophobicity. But the differences in the solvation thermodynamics for different alanine dipeptide conformers are controlled by the carbonyl groups and amide groups, which make alanine dipeptide show some hydrophilicity and exist in various conformations in aqueous solution. Solvation of alanine dipeptide in aqueous solution is determined by the competition among the molecular packing effects, intramolecular hydrogen bonds, and intermolecular hydrogen bonds. Due to the intramolecular hydrogen bonds in the two folded C7 conformations, the two most favorable conformations in gas phase become the least solvated in aqueous solution. Due to the intermolecular hydrogen bonds, C5, PII, αL, αR, and β become more solvated in aqueous solution.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: aucune
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,739
Score d'incertitude au seuil0,229

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,015
Tête enseignante GPT0,222
Écart entre enseignants0,207 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations9
Publié2002
Routes d'admission2
Résumé présentoui

Explorer davantage

Même revueThe Journal of Chemical PhysicsMême sujetFree Radicals and AntioxidantsTravaux en français237 207