Structurally Homologous Binding of Plant Calmodulin Isoforms to the Calmodulin-binding Domain of Vacuolar Calcium-ATPase
Notice bibliographique
Résumé
The discovery that plants contain multiple calmodulin (CaM) isoforms having variable sequence identity to mammalian CaM has sparked a flurry of new questions regarding the intracellular role of Ca(2+) regulation in plants. To date, the majority of research in this field has focused on the differential enzymatic regulation of various mammalian CaM-dependent enzymes by the different plant CaM isoforms. However, there is comparatively little information on the structural recognition of target enzymes found exclusively in plant cells. Here we have used a variety of spectroscopic techniques, including nuclear magnetic resonance, circular dichroism, and fluorescence spectroscopy, to study the interactions of the most conserved and most divergent CaM isoforms from soybean, SCaM-1, and SCaM-4, respectively, with a synthetic peptide derived from the CaM-binding domain of cauliflower vacuolar calcium-ATPase. Despite their sequence divergence, both SCaM-1 and SCaM-4 interact with the calcium-ATPase peptide in a similar calcium-dependent, stoichiometric manner, adopting an antiparallel binding orientation with an alpha-helical peptide. The single Trp residue is bound in a solvent-inaccessible hydrophobic pocket on the C-terminal domain of either protein. Thermodynamic analysis of these interactions using isothermal titration calorimetry demonstrates that the formation of each calcium-SCaM-calcium-ATPase peptide complex is driven by favorable binding enthalpy and is very similar to the binding of mammalian CaM to the CaM-binding domains of myosin light chain kinases and calmodulin-dependent protein kinase I.
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
Prédiction machine sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.
Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,001 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».