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Enregistrement W2029736210 · doi:10.1074/jbc.m111.287458

Structure of Minimal Tetratricopeptide Repeat Domain Protein Tah1 Reveals Mechanism of Its Interaction with Pih1 and Hsp90

2011· article· en· W2029736210 sur OpenAlexafffund
Beatriz Jiménez, Francisca Ugwu, Rongmin Zhao, Leticia Ortí, Taras Makhnevych, Antonio Pineda‐Lucena, Walid A. Houry

Notice bibliographique

RevueJournal of Biological Chemistry · 2011
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueHeat shock proteins research
Établissements canadiensThe Scarborough HospitalUniversity of Toronto
Organismes subventionnairesInstituto de Salud Carlos IIICanadian Institutes of Health ResearchMinisterio de Ciencia e InnovaciónUniversità degli Studi di FirenzeSixth Framework ProgrammeUniversity of TorontoOntario Institute for Cancer Research
Mots-clésTetratricopeptideHsp90BiochemistryChaperone (clinical)BiologyBinding siteProtein structureChemistryStereochemistryHeat shock protein

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Tah1 and Pih1 are novel Hsp90 interactors. Tah1 acts as a cofactor of Hsp90 to stabilize Pih1. In yeast, Hsp90, Tah1, and Pih1 were found to form a complex that is required for ribosomal RNA processing through their effect on box C/D small nucleolar ribonucleoprotein assembly. Tah1 is a minimal tetratricopeptide repeat protein of 111 amino acid residues that binds to the C terminus of the Hsp90 molecular chaperone, whereas Pih1 consists of 344 residues of unknown fold. The NMR structure of Tah1 has been solved, and this structure shows the presence of two tetratricopeptide repeat motifs followed by a C helix and an unstructured region. The binding of Tah1 to Hsp90 is mediated by the EEVD C-terminal residues of Hsp90, which bind to a positively charged channel formed by Tah1. Five highly conserved residues, which form a two-carboxylate clamp that tightly interacts with the ultimate Asp-0 residue of the bound peptide, are also present in Tah1. Tah1 was found to bind to the C terminus of Pih1 through the C helix and the unstructured region. The C terminus of Pih1 destabilizes the protein in vitro and in vivo, whereas the binding of Tah1 to Pih1 allows for the formation of a stable complex. Based on our data, a model for an Hsp90-Tah1-Pih1 ternary complex is proposed. Tah1 and Pih1 are novel Hsp90 interactors. Tah1 acts as a cofactor of Hsp90 to stabilize Pih1. In yeast, Hsp90, Tah1, and Pih1 were found to form a complex that is required for ribosomal RNA processing through their effect on box C/D small nucleolar ribonucleoprotein assembly. Tah1 is a minimal tetratricopeptide repeat protein of 111 amino acid residues that binds to the C terminus of the Hsp90 molecular chaperone, whereas Pih1 consists of 344 residues of unknown fold. The NMR structure of Tah1 has been solved, and this structure shows the presence of two tetratricopeptide repeat motifs followed by a C helix and an unstructured region. The binding of Tah1 to Hsp90 is mediated by the EEVD C-terminal residues of Hsp90, which bind to a positively charged channel formed by Tah1. Five highly conserved residues, which form a two-carboxylate clamp that tightly interacts with the ultimate Asp-0 residue of the bound peptide, are also present in Tah1. Tah1 was found to bind to the C terminus of Pih1 through the C helix and the unstructured region. The C terminus of Pih1 destabilizes the protein in vitro and in vivo, whereas the binding of Tah1 to Pih1 allows for the formation of a stable complex. Based on our data, a model for an Hsp90-Tah1-Pih1 ternary complex is proposed.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,006
Score d'incertitude au seuil0,414

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,025
Tête enseignante GPT0,269
Écart entre enseignants0,245 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations49
Publié2011
Routes d'admission2
Résumé présentoui

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