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Enregistrement W2032729977 · doi:10.1155/2006/263634

Synchrotron IR microspectroscopy for protein structure analysis: Potential and questions

2006· article· en· W2032729977 sur OpenAlexafffund
Peiqiang Yu

Notice bibliographique

RevueJournal of Spectroscopy · 2006
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueSpectroscopy Techniques in Biomedical and Chemical Research
Établissements canadiensUniversity of Saskatchewan
Organismes subventionnairesBrookhaven National LaboratoryNatural Sciences and Engineering Research Council of CanadaCenters for Disease Control and PreventionDivision of Materials ResearchU.S. Department of EnergyNational Science Foundation
Mots-clésSynchrotronSynchrotron radiationMaterials scienceCrystallographyChemistryPhysicsOptics

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Synchrotron radiation‐based Fourier transform infrared microspectroscopy (S‐FTIR) has been developed as a rapid, direct, non‐destructive, bioanalytical technique. This technique takes advantage of synchrotron light brightness and small effective source size and is capable of exploring the molecular chemical make‐up within microstructures of a biological tissue without destruction of inherent structures at ultra‐spatial resolutions within cellular dimension. To date there has been very little application of this advanced technique to the study of pure protein inherent structure at a cellular level in biological tissues. In this review, a novel approach was introduced to show the potential of the newly developed, advanced synchrotron‐based analytical technology, which can be used to localize relatively “pure“ protein in the plant tissues and relatively reveal protein inherent structure and protein molecular chemical make‐up within intact tissue at cellular and subcellular levels. Several complex protein IR spectra data analytical techniques (Gaussian and Lorentzian multi‐component peak modeling, univariate and multivariate analysis, principal component analysis (PCA), and hierarchical cluster analysis (CLA) are employed to relatively reveal features of protein inherent structure and distinguish protein inherent structure differences between varieties/species and treatments in plant tissues. By using a multi‐peak modeling procedure, RELATIVE estimates (but not EXACT determinations) for protein secondary structure analysis can be made for comparison purpose. The issues of pro‐ and anti‐multi‐peaking modeling/fitting procedure for relative estimation of protein structure were discussed. By using the PCA and CLA analyses, the plant molecular structure can be qualitatively separate one group from another, statistically, even though the spectral assignments are not known. The synchrotron‐based technology provides a new approach for protein structure research in biological tissues at ultraspatial resolutions.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,011
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,005
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Théorique ou conceptuel · Signal consensuel: aucune
GenreSignal candidat: Méthodes · Signal consensuel: aucune
Score de désaccord entre enseignants0,011
Score d'incertitude au seuil0,060

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0110,005
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0010,001
Méta-épidémiologie (sens large)0,0020,001
Bibliométrie0,0010,002
Études des sciences et des technologies0,0010,005
Communication savante0,0030,009
Science ouverte0,0030,002
Intégrité de la recherche0,0050,003
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0030,002

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,003
Tête enseignante GPT0,283
Écart entre enseignants0,280 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeThéorique ou conceptuel
Domainenon disponible
GenreMéthodes

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations83
Publié2006
Routes d'admission2
Résumé présentoui

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