In Silico Identification of Carboxylate Clamp Type Tetratricopeptide Repeat Proteins in Arabidopsis and Rice As Putative Co-Chaperones of Hsp90/Hsp70
Notice bibliographique
Résumé
The essential eukaryotic molecular chaperone Hsp90 operates with the help of different co-chaperones, which regulate its ATPase activity and serve as adaptors to recruit client proteins and other molecular chaperones, such as Hsp70, to the Hsp90 complex. Several Hsp90 and Hsp70 co-chaperones contain the tetratricopeptide repeat (TPR) domain, which interacts with the highly conserved EEVD motif at the C-terminal ends of Hsp90 and Hsp70. The acidic side chains in EEVD interact with a subset of basic residues in the TPR binding pocket called a 'carboxylate clamp'. Since the carboxylate clamp residues are conserved in the TPR domains of known Hsp90/Hsp70 co-chaperones, we carried out an in silico search for TPR proteins in Arabidopsis and rice comprising of at least one three-motif TPR domain with conserved amino acid residues required for Hsp90/Hsp70 binding. This approach identified in Arabidopsis a total of 36 carboxylate clamp (CC)-TPR proteins, including 24 novel proteins, with potential to interact with Hsp90/Hsp70. The newly identified CC-TPR proteins in Arabidopsis and rice contain additional protein domains such as ankyrin, SET, octicosapeptide/Phox/Bem1p (Phox/PB1), DnaJ-like, thioredoxin, FBD and F-box, and protein kinase and U-box, indicating varied functions for these proteins. To provide proof-of-concept of the newly identified CC-TPR proteins for interaction with Hsp90, we demonstrated interaction of AtTPR1 and AtTPR2 with AtHsp90 in yeast two-hybrid and in vitro pull down assays. These findings indicate that the in silico approach used here successfully identified in a genome-wide context CC-TPR proteins with potential to interact with Hsp90/Hsp70, and further suggest that the Hsp90/Hsp70 system relies on TPR co-chaperones more than it was previously realized.
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
Prédiction machine sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.
Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,001 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,001 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,001 | 0,001 |
| Bibliométrie | 0,001 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,001 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,001 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,001 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,001 | 0,001 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».