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Enregistrement W2041787141 · doi:10.2174/1568026013395623

Structural Biology of Bacterial Iron Uptake Systems

2001· review· en· W2041787141 sur OpenAlexaff
Teresa E. Clarke, Leslie W. Tari, Hans J. Vogel

Notice bibliographique

RevueCurrent Topics in Medicinal Chemistry · 2001
Typereview
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueBacterial Genetics and Biotechnology
Établissements canadiensUniversity of Calgary
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésPeriplasmic spaceBacterial outer membraneSiderophoreBiochemistryBiologyEscherichia coliBacteriaSerratia marcescensMembrane proteinIron-binding proteinsMembrane transport proteinTransport proteinHemeInner membraneMicrobiologyChemistryTransferrinMembraneGene

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Numerous bacterial proteins are involved in microbial iron uptake and transport and considerable variation has been found in the uptake schemes used by different bacterial species. However, whether extracting iron from host proteins such as transferrin, lactoferrin or hemoglobin or importing low molecular weight iron-chelating compounds such as heme, citrate or siderophores, Gram-negative pathogenic bacteria typically employ a specific outer membrane receptor, a periplasmic binding protein and two inner membrane associated proteins: a transporter coupled with an ATP-hydrolyzing protein. Often, studies have shown that proteins with similar function but little amino acid sequence homology are structurally related. Elucidation of the structures of the Escherichia coli outer membrane siderophore transport proteins FepA and FhuA have provided the first insights into the conformational changes required for ligand transport through the bacterial outer membrane. The variations between the structures of the prototypical periplasmic ferric binding protein FbpA from Neisseria and Haemophilus influenzae and the unusual E coli periplasmic siderophore binding protein FhuD reveal that the different periplasmic ligand binding proteins exercise distinct mechanisms for ligand binding and release. The structure of the hemophore HasA from Serratia marcescens shows how heme may be extracted and utilized by the bacteria. Other biochemical evidence also shows that the proteins that provide energy for iron transport at the outer membrane, such as the TonB-ExbB-ExbD system, are structurally very similar across bacterial species. Likewise, the iron-sensitive gene regulatory protein Fur is found in most bacteria. To date, no structural information is available for Fur, but the structure for the related protein DxtR has been determined. Together, these three-dimensional structures complement our knowledge of iron transport systems from other pathogenic bacteria, including Pseudomonas aeruginosa, which has a number of homologous iron uptake proteins. More importantly, the current structures for iron transport proteins provide rational starting points for design of novel antimicrobial agents.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Sans objet · Signal consensuel: aucune
GenreSignal candidat: Synthèse · Signal consensuel: aucune
Score de désaccord entre enseignants0,001
Score d'incertitude au seuil0,009

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0010,001
Communication savante0,0010,001
Science ouverte0,0010,000
Intégrité de la recherche0,0010,001
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0010,001

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,039
Tête enseignante GPT0,333
Écart entre enseignants0,294 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeSans objet
Domainenon disponible
GenreSynthèse

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations169
Publié2001
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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