Interaction of Junctional Adhesion Molecule with the Tight Junction Components ZO-1, Cingulin, and Occludin
Pourquoi ce travail est-il dans la base ?
Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.
Aucune affiliation canadienne. Une base fondée sur la seule affiliation (le devis habituel) n'aurait jamais vu ce travail. C'est l'un des travaux qui justifient l'inversion de la base.
Scores machine (provisoires)
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
- Écart entre enseignants
- 0,218 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
- Statut de validation
score_only:v0-immature-baseline· tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle
Résumé
Junctional adhesion molecule (JAM) is an integral membrane protein that has been reported to colocalize with the tight junction molecules occludin, ZO-1, and cingulin. However, evidence for the association of JAM with these molecules is missing. Transfection of Chinese hamster ovary cells with JAM (either alone or in combination with occludin) resulted in enhanced junctional localization of both endogenous ZO-1 and cotransfected occludin. Additionally, JAM was coprecipitated with ZO-1 in the detergent-insoluble fraction of Caco-2 epithelial cells. A putative PDZ-binding motif at the cytoplasmic carboxyl terminus of JAM was required for mediating the interaction of JAM with ZO-1, as assessed by in vitro binding and coprecipitation experiments. JAM was also coprecipitated with cingulin, another cytoplasmic component of tight junctions, and this association required the amino-terminal globular head of cingulin. Taken together, these data indicate that JAM is a component of the multiprotein complex of tight junctions, which may facilitate junction assembly.
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La notice
- Revue
- Journal of Biological Chemistry
- Thématique
- Barrier Structure and Function Studies
- Domaine
- Neuroscience
- Établissements canadiens
- —
- Organismes subventionnaires
- University of AlbertaConsiglio Nazionale delle RicercheYale University
- Mots-clés
- OccludinTight junctionCell biologyPDZ domainCytoplasmChinese hamster ovary cellColocalizationImmunoprecipitationCell adhesion moleculeChemistryCell junctionBiologyBiochemistryReceptorCell
- Résumé présent dans OpenAlex
- oui