Structural and Functional Analysis of Transmembrane Segment IV of the Salt Tolerance Protein Sod2*
Notice bibliographique
Résumé
Sod2 is the plasma membrane Na + /H + exchanger of the fission yeast Schizosaccharomyces pombe . It provides salt tolerance by removing excess intracellular sodium (or lithium) in exchange for protons. We examined the role of amino acid residues of transmembrane segment IV (TM IV) ( 126 FPQINFLGSLLIAGCITSTDPVLSALI 152 ) in activity by using alanine scanning mutagenesis and examining salt tolerance in sod2 -deficient S. pombe . Two amino acids were critical for function. Mutations T144A and V147A resulted in defective proteins that did not confer salt tolerance when reintroduced into S. pombe . Sod2 protein with other alanine mutations in TM IV had little or no effect. T144D and T144K mutant proteins were inactive; however, a T144S protein was functional and provided lithium, but not sodium, tolerance and transport. Analysis of sensitivity to trypsin indicated that the mutations caused a conformational change in the Sod2 protein. We expressed and purified TM IV (amino acids 125–154). NMR analysis yielded a model with two helical regions (amino acids 128–142 and 147–154) separated by an unwound region (amino acids 143–146). Molecular modeling of the entire Sod2 protein suggested that TM IV has a structure similar to that deduced by NMR analysis and an overall structure similar to that of Escherichia coli NhaA. TM IV of Sod2 has similarities to TM V of the Zygosaccharomyces rouxii Na + /H + exchanger and TM VI of isoform 1 of mammalian Na + /H + exchanger. TM IV of Sod2 is critical to transport and may be involved in cation binding or conformational changes of the protein. Background: Sod2 is the salt tolerance protein of Schizosaccharomyces pombe . Results: Alanine scanning mutagenesis and structural analysis demonstrated that amino acids 144–147 are in an extended region of transmembrane segment IV and are critical for function. Conclusion: Mutations in transmembrane segment IV affect Sod2 cation transport. Significance: TM IV of Sod2 has conserved structures with other Na + /H + exchangers important in salt tolerance.
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
Prédiction machine sur la base complète
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Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,001 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
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score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».