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Enregistrement W2048525679 · doi:10.1021/bi035422a

Structure of an Allosteric Inhibitor of LFA-1 Bound to the I-Domain Studied by Crystallography, NMR, and Calorimetry<sup>,</sup>

2004· article· en· W2048525679 sur OpenAlexaff
Matthew P. Crump, T.A. Ceska, Leo Spyracopoulos, Alistair J. Henry, Sarah C. Archibald, Rikki Alexander, Richard J. Taylor, Stuart C. Findlow, James P. O’Connell, Martyn K. Robinson, Anthony Shock

Notice bibliographique

RevueBiochemistry · 2004
Typearticle
Langueen
DomaineMedicine
ThématiqueCell Adhesion Molecules Research
Établissements canadiensUniversity of Alberta
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésIsothermal titration calorimetryAllosteric regulationHeteronuclear moleculeChemistryHeteronuclear single quantum coherence spectroscopyLigand (biochemistry)Nuclear magnetic resonance spectroscopyBinding domainStereochemistryBiophysicsBinding siteBiochemistryBiologyEnzyme

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

LFA-1 (lymphocyte function-associated antigen-1) plays a role in intercellular adhesion and lymphocyte trafficking and activation and is an attractive anti-inflammatory drug target. The alpha-subunit of LFA-1, in common with several other integrins, has an N-terminally inserted domain (I-domain) of approximately 200 amino acids that plays a central role in regulating ligand binding to LFA-1. An additional region, termed the I-domain allosteric site (IDAS), has been identified exclusively within the LFA-1 I-domain and shown to regulate the function of this protein. The IDAS is occupied by small molecule LFA-1 inhibitors when cocrystallized or analyzed by (15)N-(1)H HSQC (heteronuclear single-quantum coherence) NMR (nuclear magnetic resonance) titration experiments. We report here a novel arylthio inhibitor that binds the I-domain with a K(d) of 18.3 nM as determined by isothermal titration calorimetry (ITC). This value is in close agreement with the IC(50) (10.9 nM) derived from a biochemical competition assay (DELFIA) that measures the level of inhibition of binding of whole LFA-1 to its ligand, ICAM-1. Having established the strong affinity of the arylthio inhibitor for the isolated I-domain, we have used a range of techniques to further characterize the binding, including ITC, NMR, and X-ray crystallography. We have first developed an effective ITC binding assay for use with low-solubility inhibitors that avoids the need for ELISA-based assays. In addition, we utilized a fast NMR-based assay for the generation of I-domain-inhibitor models. This is based around the collection of HCCH-TOCSY spectra of LFA-1 in the bound form and the identification of a subset of side chain methyl groups that give chemical shift changes upon binding of LFA-1 inhibitors. This subset was used in two-dimensional (13)C-(15)N and (15)N-filtered and -edited two-dimensional NMR experiments to identify a minimal set of intraligand and ligand-protein NOEs, respectively (nuclear Overhauser enhancements). Models from the NMR data were assessed by comparison to an X-ray crystallographic structure of the complex, confirming that the method correctly predicted the essential features of the bound ligand.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,002
Score d'incertitude au seuil0,535

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,008
Tête enseignante GPT0,266
Écart entre enseignants0,258 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations30
Publié2004
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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