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Enregistrement W2048652436 · doi:10.1074/jbc.m704844200

Dimeric Structure of Human Na+/H+ Exchanger Isoform 1 Overproduced in Saccharomyces cerevisiae

2007· article· en· W2048652436 sur OpenAlexafffund
Karine Moncoq, Grant Kemp, Xiuju Li, Larry Fliegel, Howard S. Young

Notice bibliographique

RevueJournal of Biological Chemistry · 2007
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueIon channel regulation and function
Établissements canadiensUniversity of Alberta
Organismes subventionnairesCanadian Institutes of Health ResearchFondation pour la Recherche Médicale
Mots-clésSodium–hydrogen antiporterTransmembrane domainExtracellularBiochemistryIntracellular pHIntracellularTransmembrane proteinIntegral membrane proteinDimerGene isoformChemistryBiophysicsBiologyMembrane proteinMembraneSodium

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

The Na(+)/H(+) exchanger isoform 1 (NHE1) is an integral membrane protein that regulates intracellular pH by extruding an intracellular H(+) in exchange for one extracellular Na(+). The human NHE1 isoform is involved in heart disease and cell growth and proliferation. Although details of NHE1 regulation and transport are being revealed, there is little information available on the structure of the intact protein. In this report, we demonstrate overexpression, purification, and characterization of the human NHE1 (hNHE1) protein in Saccharomyces cerevisiae. Overproduction of the His-tagged protein followed by purification via nickel-nitrilotriacetic acid-agarose chromatography yielded 0.2 mg of pure protein/liter of cell culture. Reconstitution of hNHE1 in proteoliposomes demonstrated that the protein was active and responsive to an NHE1-specific inhibitor. Circular dichroism spectroscopy of purified hNHE1 revealed that the protein contains 41% alpha-helix, 23% beta-sheet, and 36% random coil. Size exclusion chromatography indicated that the protein-detergent micelle was in excess of 200 kDa, consistent with an hNHE1 dimer. Electron microscopy and single particle reconstruction of negatively stained hNHE1 confirmed that the protein was a dimer, with a compact globular domain assigned to the transmembrane region and an apical ridge assigned to the cytoplasmic domain. The transmembrane domain of the hNHE1 reconstruction was clearly dimeric, where each monomer had a size and shape consistent with the predicted 12 membrane-spanning segments for hNHE1.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,002
Score d'incertitude au seuil0,004

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0010,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,018
Tête enseignante GPT0,272
Écart entre enseignants0,254 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations42
Publié2007
Routes d'admission2
Résumé présentoui

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