Interaction of human serum albumin with oxovanadium ions studied by FT-IR spectroscopy and gel and capillary electrophoresis
Notice bibliographique
Résumé
Some oxovanadium compounds have shown potential to inhibit RNase activity, while at the same time not inhibiting DNase activity. Some vanadyl complexes also inhibit protein synthesis in rabbit reticulocytes, but induce activation of proteintyrosine kinase. To gain an insight into the interaction of oxovanadium ions with proteins, the present study was designed to examine the bindings of VOSO4 and NaVO3 salts with human serum albumin (HSA) in aqueous solution at physiological pH with metal ion concentrations of 0.0001 to 1 mM and HSA (fatty acid free) concentration of 2% w/v. Gel and capillary electrophoresis (CE) and Fourier transform infrared (FT-IR) spectroscopic methods were used to determine the metal ion binding mode, association constant, and the secondary structure of the protein in the presence of the oxovanadium compounds. Gel electrophoresis results showed that a maximum of 20 vanadyl cations (VO2+) are bound per HSA molecule with strong (K1 = 7.0 × 107 M1) and weak (K2 = 6.5 × 105 M1) bindings. Similarly, capillary electrophoresis showed two major bindings for vanadyl cation with K1 = 1.2 × 108 M1 and K2 = 8.5 × 105 M1, whereas vanadate (VO3) has only a weak binding affinity (K = 6.0 × 103 M1) with HSA molecule. The VO3 binds mainly to the lysine ε-amino NH+3 groups, while VO2+ binds possibly to the histidine nitrogen atom and the N-terminal of the α-amine residue. Infrared spectroscopic analysis showed metal ion binding results in major protein secondary structural changes from that of the α-helix (55.0 to 4344%) to the β-sheet (22.0 to 2326%), β-antiparallel (12.0 to 1316%), and turn (11.0 to 1718%), at high metal ion concentration. The observed spectral changes indicate a partial unfolding of the protein structure, in the presence of oxovanadium ions.Key words: oxovanadium, protein, binding mode, binding constant, secondary structure, electrophoresis, FT-IR spectroscopy.
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
Prédiction machine sur la base complète
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Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,001 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
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score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».