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Enregistrement W2049535263 · doi:10.1073/pnas.0803446105

Single molecule force spectroscopy reveals engineered metal chelation is a general approach to enhance mechanical stability of proteins

2008· article· en· W2049535263 sur OpenAlex

Pourquoi ce travail est dans la base

Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.

affAu moins un auteur déclare une institution canadienne dans l'instantané OpenAlex épinglé.
fundUn bailleur canadien est enregistré sur le travail.

Notice bibliographique

RevueProceedings of the National Academy of Sciences · 2008
Typearticle
Langueen
DomainePhysics and Astronomy
ThématiqueForce Microscopy Techniques and Applications
Établissements canadiensUniversity of British Columbia
Organismes subventionnairesNatural Sciences and Engineering Research Council of CanadaCanada Research ChairsMichael Smith Health Research BC
Mots-clésForce spectroscopyChelationProtein engineeringMaterials scienceHistidineChemistryNanotechnologyBiochemistryAtomic force microscopyOrganic chemistryAmino acid

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Significant mechanical stability is an essential feature shared by many elastomeric proteins, which function as molecular springs in a wide variety of biological machinery and biomaterials of superb mechanical properties. Despite the progress in understanding molecular determinants of mechanical stability, it remains challenging to rationally enhance the mechanical stability of proteins. Using single molecule force spectroscopy and protein engineering techniques, we demonstrate that engineered bi-histidine metal chelation can enhance the mechanical stability of proteins significantly and reversibly. Based on simple thermodynamic cycle analysis, we engineered a bi-histidine metal chelation site into various locations of the small protein, GB1, to achieve preferential stabilization of the native state over the mechanical unfolding transition state of GB1 through the binding of metal ions. Our results demonstrate that the metal chelation can enhance the mechanical stability of GB1 by as much as 100 pN. Since bi-histidine metal chelation sites can be easily implemented, engineered metal chelation provides a general methodology to enhance the mechanical stability of a wide variety of proteins. This general approach in protein mechanics will enable the rational tuning of the mechanical stability of proteins. It will not only open new avenues toward engineering proteins of tailored nanomechanical properties, but also provide new approaches to systematically map the mechanical unfolding pathway of proteins.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,082
Score d'incertitude au seuil0,281

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,001
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,033
Tête enseignante GPT0,307
Écart entre enseignants0,274 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle