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Enregistrement W2057984012 · doi:10.1074/jbc.m113.485953

Engineering the Pattern of Protein Glycosylation Modulates the Thermostability of a GH11 Xylanase

2013· article· en· W2057984012 sur OpenAlexafffund
Raquel Fonseca-Maldonado, Davi Serradella Vieira, Juliana Sanchez Alponti, Éric Bonneil, Pierre Thibault, Richard J. Ward

Notice bibliographique

RevueJournal of Biological Chemistry · 2013
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueGlycosylation and Glycoproteins Research
Établissements canadiensUniversité de MontréalInstitute for Research in Immunology and Cancer
Organismes subventionnairesFonds de Recherche du Québec - SantéConselho Nacional de Desenvolvimento Científico e TecnológicoCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível SuperiorFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo
Mots-clésThermostabilityXylanaseChemistryGlycosylationProtein engineeringBiochemistryCell biologyEnzymeBiology

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Protein glycosylation is a common post-translational modification, the effect of which on protein conformational and stability is incompletely understood. Here we have investigated the effects of glycosylation on the thermostability of Bacillus subtilis xylanase A (XynA) expressed in Pichia pastoris . Intact mass analysis of the heterologous wild-type XynA revealed two, three, or four Hex 8–16 GlcNAc 2 modifications involving asparagine residues at positions 20, 25, 141, and 181. Molecular dynamics (MD) simulations of the XynA modified with various combinations of branched Hex 9 GlcNAc 2 at these positions indicated a significant contribution from protein-glycan interactions to the overall energy of the glycoproteins. The effect of glycan content and glycosylation position on protein stability was evaluated by combinatorial mutagenesis of all six potential N -glycosylation sites. The majority of glycosylated enzymes expressed in P. pastoris presented increased thermostability in comparison with their unglycosylated counterparts expressed in Escherichia coli . Steric effects of multiple glycosylation events were apparent, and glycosylation position rather than the number of glycosylation events determined increases in thermostability. The MD simulations also indicated that clustered glycan chains tended to favor less stabilizing glycan-glycan interactions, whereas more dispersed glycosylation patterns favored stabilizing protein-glycan interactions. Background: The molecular basis of increased protein stability by N -glycosylation is incompletely understood. Results: Glycosylation position rather than number is more important for protein thermostability in the xylanase A from Bacillus subtilis . Conclusion: Glycans contribute both to stabilizing protein-glycan and less favorable glycan-glycan interactions. An extensive protein-glycan interface favors protein stability. Significance: Formation of a protein-glycan interface provides a conceptual framework to understand glycoprotein stabilization.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,001
Score d'incertitude au seuil0,002

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,015
Tête enseignante GPT0,239
Écart entre enseignants0,224 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations80
Publié2013
Routes d'admission2
Résumé présentoui

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