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Enregistrement W2058894323 · doi:10.1074/jbc.m410859200

The C-terminal Residues in the Alpha-interacting Domain (AID) Helix Anchor CaVβ Subunit Interaction and Modulation of CaV2.3 Channels

2004· article· en· W2058894323 sur OpenAlexafffund
Laurent Berrou, Yolaine Dodier, Alexandra Raybaud, Audrey Tousignant, Omar Dafi, Joelle N. Pelletier, Lucie Parent

Notice bibliographique

RevueJournal of Biological Chemistry · 2004
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueIon channel regulation and function
Établissements canadiensUniversité de Montréal
Organismes subventionnairesCanadian Institutes of Health ResearchHeart and Stroke Foundation of Canada
Mots-clésTerminal (telecommunication)Protein subunitHelix (gastropod)Alpha (finance)Domain (mathematical analysis)Modulation (music)Alpha helixBiophysicsC-terminusChemistryStereochemistryPhysicsComputer scienceBiologyBiochemistryPsychologyTelecommunicationsGeneAmino acidMathematicsCircular dichroism

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

The alpha-interacting domain (AID) in the I-II linker of high voltage-activated (HVA) Ca(2+) channel alpha1 subunits binds with high affinity to Ca(V)beta auxiliary subunits. The recently solved crystal structures of the AID-Ca(V)beta complex in Ca(V)1.1/1.2 have revealed that this interaction occurs through a set of six mostly invariant residues Glu/Asp(6), Leu(7), Gly(9), Tyr(10), Trp(13), and Ile(14) (where the superscript refers to the position of the residue starting with the QQ signature doublet) distributed among three alpha-helical turns in the proximal section of the I-II linker. We show herein that alanine mutations of N-terminal AID residues Gln(1), Gln(2), Ile(3), Glu(4), Glu(6), Leu(7), and Gly(9) in Ca(V)2.3 did not abolish [(35)S]Ca(V)beta 1b or [(35)S]Ca(V)beta 3 subunit overlay binding to fusion proteins nor did they prevent the typical modulation of whole cell currents by Ca(V)beta 3. Mutations of the invariant Tyr(10) with either hydrophobic (Ala), aromatic (Phe), or positively charged (Arg, Lys) residues yielded Ca(V)beta 3-responsive whole cell currents, whereas mutations with negatively charged residues (Asp, Glu) disrupted Ca(V)beta 3 binding and modulation. In contrast, modulation and binding by Ca(V)beta 3 was significantly weakened in I14A (neutral and hydrophobic) and I14S (neutral and polar) mutants and eradicated in negatively charged I14D and I14E or positively charged I14R and I14K mutants. Ca(V)beta 3-induced modulation was only preserved with the conserved I14L mutation. Molecular replacement analyses carried out using a three-dimensional homology model of the AID helix from Ca(V)2.3 suggests that a high degree of hydrophobicity and a restrained binding pocket could account for the strict structural specificity of the interaction site found at position Ile(14). Altogether these results indicate that the C-terminal residues Trp(13) (1) and Ile(14) anchor Ca(V)beta subunit functional modulation of HVA Ca(2+) channels.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,001
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,041
Score d'incertitude au seuil0,219

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0010,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,024
Tête enseignante GPT0,281
Écart entre enseignants0,257 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations30
Publié2004
Routes d'admission2
Résumé présentoui

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