Deletion of the Helical Motif in the Intestinal Fatty Acid-Binding Protein Reduces Its Interactions with Membrane Monolayers: Brewster Angle Microscopy, IR Reflection-Absorption Spectroscopy, and Surface Pressure Studies
Notice bibliographique
Résumé
Intestinal fatty acid binding protein (IFABP) appears to interact directly with membranes during fatty acid transfer [Hsu, K. T., and Storch, J. (1996) J. Biol. Chem. 271, 13317-13323]. The largely alpha-helical "portal" domain of IFABP was critical for these protein--membrane interactions. In the present studies, the binding of IFABP and a helixless variant of IFABP (IFABP-HL) to acidic monolayers of 1,2-dimyristoylphosphatidic acid (DMPA) has been monitored by surface pressure measurements, Brewster angle microscopy (BAM), and infrared reflection-absorption spectroscopy (IRRAS). Protein adsorption to DMPA exhibited a two phase kinetic process consisting of an initial slow phase, arising from protein binding to the monolayer and/or direct interfacial adsorption, and a more rapid phase that parallels formation of lipid-containing domains. IFABP exhibited more rapid changes in both phases than IFABP-HL. The second phase was absent when IFABP interacted with zwitterionic monolayers of 1,2-dipalmitoylphosphatidylcholine, revealing the important role of electrostatics at this stage. BAM images of DMPA monolayers with either protein revealed the formation of domains leading eventually to rigid films. Domains of DMPA/IFABP-HL formed more slowly and were less rigid than with the wild-type protein. Overall, the IRRAS studies revealed a protein-induced conformational ordering of the lipid acyl chains with a substantially stronger ordering effect induced by IFABP. The physical measurements thus suggested differing degrees of direct interaction between the proteins and DMPA monolayers with the IFABP/DMPA interaction being somewhat stronger. These data provide a molecular structure rationale for previous kinetic measurements indicating that the helical domain is essential for a collision-based mechanism of fatty acid transfer to phospholipid membranes [Corsico, B., Cistola, D. P., Frieden, C. and Storch, J. (1998) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95, 12174-12178].
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Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,001 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,001 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
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score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
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