Protein Modification by β-N-Acetyl Glucosamine (O-GlcNAc) in Insulin Signaling and Insulin Resistance
Notice bibliographique
Résumé
An enzymatic posttranslational modification of proteins at serine or threonine residue by β-N-acetyl glucosamine (GlcNAcylation, also known as O-GlcNAc modification), a product of hexosamine biosynthetic pathway (HBP), has been emerging as a fundamental regulatory mechanism like protein phosphorylation. A significant surge in the information in recent years due to technological advancement has implicated an important role for GlcNAcylation in a wide variety of cellular processes including cell division, metabolism, signal transduction and transcription. Furthermore, GlcNAcylation in proteins has been found to be intimately associated with phosphorylation which is one of the most diverse regulatory mechanisms in the biological system. Therefore, it is likely that altered protein GlcNAcylation may underlie etiology of various diseases including type 2 diabetes. Emerging evidence strongly indicates a role for GlcNAcylation in the development of insulin resistance, a hallmark of type 2 diabetes. Recent findings on protein GlcNAcylation, especially in relation to insulin signaling and insulin resistance have regenerated an immense interest in this field; which was first reported in early nineties. Here we summarize recent development in this area along with unanswered questions and future direction at the end. Some of the recently patented technologies in relation to GlcNAcylation are also summarized in this review. Further investigations in this area are timely and of critical importance with continuous increase in the incidence of type 2 diabetes and diabetes associated complications worldwide. A better understanding of the underlying mechanisms may provide new opportunities for the prevention and treatment of type 2 diabetes. Keywords: Glucose, GlcNAc, GlcNAc transferase, GlcNAc amidase, GlcNAcylation, glycation, hexosamine biosynthetic pathway, insulin resistance, insulin signaling, phosphorylation, posttranslational modification, protein-protein interaction, type 2 diabetes, tyrosine phosphorylation
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
Prédiction distillée sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.
Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,001 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,001 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».