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Enregistrement W2070250429 · doi:10.1021/jp070720t

A Minimalist Model for Exploring Conformational Effects on the Electrospray Charge State Distribution of Proteins

2007· article· en· W2070250429 sur OpenAlexaff
Lars Konermann

Notice bibliographique

RevueThe Journal of Physical Chemistry B · 2007
Typearticle
Langueen
DomaineChemistry
ThématiqueMass Spectrometry Techniques and Applications
Établissements canadiensWestern University
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésProtonationChemistryChemical physicsElectrostaticsDipoleSteric effectsCrystallographyElectrospray ionizationElectrosprayCharge densityCharge (physics)Molecular dynamicsQuadrupoleComputational chemistryIonStereochemistryAtomic physicsPhysicsPhysical chemistryOrganic chemistry

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

The electrospray ionization (ESI) charge state distribution of proteins is highly sensitive to the protein structure in solution. Unfolded conformations generally form higher charge states than tightly folded structures. The current study employs a minimalist molecular dynamics model for simulating the final stages of the ESI process in order to gain insights into the physical reasons underlying this empirical relationship. The protein is described as a string of 27 beads ("residues"), 9 of which are negatively charged and represent possible protonation sites. The unfolded state of this bead string is a random coil, whereas the native conformation adopts a compact fold. The ESI process is simulated by placing the protein inside a solvent droplet with a 2.5 nm radius consisting of 1600 Lennard-Jones particles. In addition, the droplet contains 14 protons which are modeled as highly mobile point charges. Disintegration of the droplet rapidly releases the protein into the gas phase, resulting in average charge states of 4.8+ and 7.4+ for the folded and unfolded conformation, respectively. The protonation probabilities of individual residues in the folded state reveal a characteristic pattern, with values ranging from 0.2 to 0.8. In contrast, the protonation probabilities of the unfolded protein are more uniform and cover the range from 0.8 to 1.0. The origin of these differences can be traced back to a combination of steric and electrostatic effects. Residues exhibiting a small accessible surface area are less likely to capture a proton, an effect that is exacerbated by partial electrostatic shielding from nearby positive residues. Conversely, sites that are sterically exposed are associated with electrostatic funnels that greatly increase the likelihood of protonation. Unfolding enhances the steric and electrostatic exposure of protonation sites, thereby causing the protein to capture a greater number of protons during the droplet disintegration process.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,032
Score d'incertitude au seuil0,286

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,022
Tête enseignante GPT0,269
Écart entre enseignants0,247 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations76
Publié2007
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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