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Enregistrement W2078020789 · doi:10.1111/j.1742-4658.2006.05129.x

Structural and functional roles for β‐strand 7 in the α‐crystallin domain of p26, a polydisperse small heat shock protein from <i>Artemia franciscana</i>

2006· article· en· W2078020789 sur OpenAlexaff
Yu Sun, Svetla Bojikova‐Fournier, Thomas H. MacRae

Notice bibliographique

RevueFEBS Journal · 2006
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueHeat shock proteins research
Établissements canadiensDalhousie University
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésBiologyDimerHeat shock proteinCell biologyBiophysicsChaperone (clinical)Amino acidBiochemistryChemistryGene

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Oviparous development in the extremophile crustacean, Artemia franciscana, generates encysted embryos which enter a profound state of dormancy, termed diapause. Encystment is marked by the synthesis of p26, a polydisperse small heat shock protein thought to protect embryos from stress. In order to elucidate structural/functional relationships within p26 and other polydisperse small heat shock proteins, and to better define the protein's role during diapause, amino acid substitutions R110G, F112R, R114A and Y116D were generated within the p26 alpha-crystallin domain by site-directed mutagenesis. These residues were chosen because they are highly conserved across species boundaries, and molecular modelling indicates that they are part of a key structural interface between dimers. The F112R mutation, which had the greatest impact on oligomerization, placed two charged residues at the p26 dimer-dimer interface, demonstrating the importance of beta-strand 7 in tetramer formation. All mutated versions of p26 were less able than wild-type p26 to confer thermotolerance on transformed bacteria and they exhibited diminished chaperone action in three in vitro assays; however, all variants retained protective activity. This apparent stability of p26 may, by prolonging effective chaperone life in vivo, enhance embryo stress resistance. All substitutions modified p26 intrinsic fluorescence, surface hydrophobicity and secondary structure, and the pronounced changes in variant R114A, as indicated by these physical measurements, correlated with the greatest loss of function. Although mutation R114A had the greatest effect on p26 chaperoning, it had the least on oligomerization. These results demonstrate that in contrast to many other small heat shock proteins, p26 effectiveness as a chaperone is independent of oligomerization. The results also reinforce the idea, occasioned by modelling, that R114 is removed slightly from dimer-dimer interfaces. Moreover, beta-strand 7 is shown to have an important role in oligomerization of p26, a function first proposed for this structural element upon crystallization of wheat Hsp16.9, a small heat shock protein with different quaternary structure.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,230
Score d'incertitude au seuil0,415

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,012
Tête enseignante GPT0,240
Écart entre enseignants0,228 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations25
Publié2006
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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