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Enregistrement W2083436377 · doi:10.1074/jbc.m111.264770

Identification of Human Fumarylacetoacetate Hydrolase Domain-containing Protein 1 (FAHD1) as a Novel Mitochondrial Acylpyruvase

2011· article· en· W2083436377 sur OpenAlexafffund
Haymo Pircher, Grit Daniela Straganz, Daniela Ehehalt, Geneviève Morrow, Robert M. Tanguay, Pidder Jansen‐Dürr

Notice bibliographique

RevueJournal of Biological Chemistry · 2011
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueMetabolism and Genetic Disorders
Établissements canadiensUniversité Laval
Organismes subventionnairesCanadian Institutes of Health ResearchAustrian Science FundEuropean Commission
Mots-clésBiochemistryEnzymeHydrolaseAmino acidMitochondrionBiologyChemistry

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

The human fumarylacetoacetate hydrolase (FAH) domain-containing protein 1 (FAHD1) is part of the FAH protein superfamily, but its enzymatic function is unknown. In the quest for a putative enzymatic function of FAHD1, we found that FAHD1 exhibits acylpyruvase activity, demonstrated by the hydrolysis of acetylpyruvate and fumarylpyruvate in vitro, whereas several structurally related compounds were not hydrolyzed as efficiently. Conserved amino acids Asp-102 and Arg-106 of FAHD1 were found important for its catalytic activity, and Mg2+ was required for maximal enzyme activity. FAHD1 was found expressed in all tested murine tissues, with highest expression in liver and kidney. FAHD1 was also found in several human cell lines, where it localized to mitochondria. In summary, the current work identified mammalian FAHD1 as a novel mitochondrial enzyme with acylpyruvate hydrolase activity. The human fumarylacetoacetate hydrolase (FAH) domain-containing protein 1 (FAHD1) is part of the FAH protein superfamily, but its enzymatic function is unknown. In the quest for a putative enzymatic function of FAHD1, we found that FAHD1 exhibits acylpyruvase activity, demonstrated by the hydrolysis of acetylpyruvate and fumarylpyruvate in vitro, whereas several structurally related compounds were not hydrolyzed as efficiently. Conserved amino acids Asp-102 and Arg-106 of FAHD1 were found important for its catalytic activity, and Mg2+ was required for maximal enzyme activity. FAHD1 was found expressed in all tested murine tissues, with highest expression in liver and kidney. FAHD1 was also found in several human cell lines, where it localized to mitochondria. In summary, the current work identified mammalian FAHD1 as a novel mitochondrial enzyme with acylpyruvate hydrolase activity.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,004
Score d'incertitude au seuil0,628

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,023
Tête enseignante GPT0,257
Écart entre enseignants0,234 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations36
Publié2011
Routes d'admission2
Résumé présentoui

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