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Identification of an intracellular receptor for lysophosphatidic acid (LPA): LPA is a transcellular PPARγ agonist

2002· article· en· 545 citations· W2091466360 sur OpenAlex· 10.1073/pnas.0135855100

Pourquoi ce travail est-il dans la base ?

Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.

Organisme subventionnaire canadienUn organisme canadien l'a financé. Le travail peut ne porter aucune affiliation canadienne.

Aucune affiliation canadienne. Une base fondée sur la seule affiliation (le devis habituel) n'aurait jamais vu ce travail. C'est l'un des travaux qui justifient l'inversion de la base.

Scores machine (provisoires)

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Tête enseignante Opus0,029
Tête enseignante GPT0,276
Écart entre enseignants
0,247 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validation
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Résumé

Lysophosphatidic acid (LPA) is a pluripotent lipid mediator acting through plasma membrane-associated LPA(x) receptors that transduce many, but not all, of its effects. We identify peroxisome proliferator-activated receptor gamma (PPARgamma) as an intracellular receptor for LPA. The transcription factor PPARgamma is activated by several lipid ligands, but agonists derived from physiologic signaling pathways are unknown. We show that LPA, but not its precursor phosphatidic acid, displaces the drug rosiglitazone from the ligand-binding pocket of PPARgamma. LPA and novel LPA analogs we made stimulated expression of a PPAR-responsive element reporter and the endogenous PPARgamma-controlled gene CD36, and induced monocyte lipid accumulation from oxidized low-density lipoprotein via the CD36 scavenger receptor. The synthetic LPA analogs were effective PPARgamma agonists, but were poor ones for LPA(1), LPA(2), or LPA(3) receptor transfected cells. Transfection studies in yeast, which lack nuclear hormone and LPA(x) receptors, show that LPA directly activates PPARgamma. A major growth factor of serum is LPA generated by thrombin-activated platelets, and media from activated platelets stimulated PPARgamma function in transfected RAW264.7 macrophages. This function was suppressed by ectopic LPA-acyltransferase expression. LPA is a physiologic PPARgamma ligand, placing PPARgamma in a signaling pathway, and PPARgamma is the first intracellular receptor identified for LPA. Moreover, LPA produced by stimulated plasma platelets activates PPARgamma in nucleated cells.

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La notice

Revue
Proceedings of the National Academy of Sciences
Thématique
Sphingolipid Metabolism and Signaling
Domaine
Biochemistry, Genetics and Molecular Biology
Établissements canadiens
Organismes subventionnaires
National Heart, Lung, and Blood InstituteNational Institutes of HealthMcMaster University
Mots-clés
Lysophosphatidic acidCell biologyReceptorSignal transductionBiologyTransfectionChemistryBiochemistry
Résumé présent dans OpenAlex
oui