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Enregistrement W2095010080 · doi:10.1002/jrs.2050

Out‐of‐plane deformations of the heme group in different ferrocytochrome c proteins probed by resonance Raman spectroscopy

2008· article· en· W2095010080 sur OpenAlex

Pourquoi ce travail est dans la base

Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.

affAu moins un auteur déclare une institution canadienne dans l'instantané OpenAlex épinglé.

Notice bibliographique

RevueJournal of Raman Spectroscopy · 2008
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueHemoglobin structure and function
Établissements canadiensConcordia UniversityDalhousie University
Organismes subventionnairesNational Science Foundation
Mots-clésRaman spectroscopyHemeResonance Raman spectroscopyResonance (particle physics)ChemistryHemeproteinCrystallographyCytochromeCytochrome cNuclear magnetic resonanceAnalytical Chemistry (journal)BiochemistryPhysicsAtomic physicsOptics

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Abstract We measured the low‐wavenumber polarized resonance Raman spectra of horse heart (hhc), chicken (chc) and yeastC102T (yc) ferrocytochromes c with Soret excitation. We examined the out‐of‐plane (oop) deformations of the heme groups by virtue of relative intensities and depolarization ratios of a variety of oop and in‐plane (ip) Raman active bands. Analysis of relative Raman intensities shows differences in deviation from planarity of the heme groups of yeast, horse heart and chicken cytochromes c. The heme groups in cytochrome c proteins have been shown by normal coordinate static deformation (NSD) analysis from crystal structures to exhibit a dominant ruffling ( B 1 u ) deformation. As a consequence the B 1 u modes, γ 10 − γ 12 , become resonance Raman active. We used normalized Raman intensity ratios and depolarization ratios of oop Raman active modes, whose intensities are attributable to specific nonplanar deformations, to estimate and compare their Franck‐Condon‐type and Jahn‐Teller‐type coupling magnitudes for horse heart, chicken and yeast ferrocytochrome c at neutral pH. These coupling magnitudes allow for a quantitative comparison of oop deformations between individual heme groups. Chicken ferrocytochrome was found to have the largest ruffling deformation of the three investigated proteins, followed by horse heart and yeast cytochrome c . The heme group of the former is slightly more ruffled than the corresponding active site of the latter, while saddling in both proteins is substantially larger than in chicken ferrocytochrome c . The Raman data are sensitive enough to allow a comparison of lesser deformations. Doming, which is a kinetic coordinate in many heme proteins, is largest in chicken and smallest in yeast cytochrome c . Waving is largest in yeast, followed by horse heart and chicken cytochrome c . Propellering deformations could be compared for chicken and horse heart cytochrome c and were found to be substantially larger in the latter. A comparison with heme deformations obtained from X‐ray structures (for horse heart and yeast cytochrome c ) and from molecular dynamics simulations (MDS) (performed for all three proteins) yields some agreement with the main ruffling and saddling deformations derived from the crystal structures, whereas the heme conformations produced by MDS seem to account better for smaller deformations like doming and propellering. The present study demonstrates the usefulness of resonance Raman spectroscopy for the analysis of nonplanar deformations in heme proteins. Copyright © 2008 John Wiley & Sons, Ltd.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,033
Score d'incertitude au seuil0,538

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,007
Tête enseignante GPT0,229
Écart entre enseignants0,222 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle