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Enregistrement W2104562394 · doi:10.1111/febs.12420

The unique N‐terminal region of <scp>SRMS</scp> regulates enzymatic activity and phosphorylation of its novel substrate docking protein 1

2013· article· en· W2104562394 sur OpenAlexaff
Raghuveera Kumar Goel, Sayem Miah, Kristin A. Black, Natasha Kalra, Chenlu Dai, Kiven Erique Lukong

Notice bibliographique

RevueFEBS Journal · 2013
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueProtein Kinase Regulation and GTPase Signaling
Établissements canadiensUniversity of Saskatchewan
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésFYNProto-oncogene tyrosine-protein kinase SrcTyrosine kinaseSH3 domainKinaseBiologyBiochemistrySrc family kinaseTyrosine-protein kinase CSKCell biologyChemistrySignal transduction

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

SRMS (Src‐related tyrosine kinase lacking C‐terminal regulatory tyrosine and N‐terminal myristoylation sites) belongs to a family of nonreceptor tyrosine kinases, which also includes breast tumour kinase and Fyn‐related kinase. SRMS , similar to breast tumour kinase and Fyn‐related kinase, harbours a Src homology 3 and Src homology 2, as well as a protein kinase domain. However, unlike breast tumour kinase and Fyn‐related kinase, SRMS lacks a C‐terminal regulatory tail but distinctively possesses an extended N‐terminal region. Both breast tumour kinase and Fyn‐related kinase play opposing roles in cell proliferation and signalling. SRMS , however, is an understudied member of this family. Although cloned in 1994, information on the biochemical, cellular and physiological roles of SRMS remains unreported. The present study is the first to explore the expression pattern of SRMS in breast cancers, its enzymatic activity and autoregulatory elements, and the characterization of docking protein 1 as its first bonafide substrate. We found that, similar to breast tumour kinase, SRMS is highly expressed in most breast cancers compared to normal mammary cell lines and tissues. We generated a series of SRMS point and deletion mutants and assessed enzymatic activity, subcellular localization and substrate recognition. We report for the first time that ectopically‐expressed SRMS is constitutively active and that its N‐terminal region regulates the enzymatic activity of the protein. Finally, we present evidence indicating that docking protein 1 is a direct substrate of SRMS . Our data demonstrate that, unlike members of the Src family, the enzymatic activity of SRMS is regulated by the intramolecular interactions involving the N‐terminus of the enzyme and that docking protein 1 is a bona fide substrate of SRMS . Structured digital abstract SRMS physically interacts with Dok-1 by pull down (View Interaction: 1 , 2 ) Dok-1 physically interacts with SRMS by anti bait coimmunoprecipitation (View Interaction: 1 , 2 , 3 ) SRMS phosphorylates Dok-1 by protein kinase assay ( View interaction ) Dok-1 physically interacts with SRMS by anti tag coimmunoprecipitation ( View interaction )

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,014
Score d'incertitude au seuil0,347

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,014
Tête enseignante GPT0,235
Écart entre enseignants0,220 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations25
Publié2013
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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