Desulfovibrio desulfuricans PglB homolog possesses oligosaccharyltransferase activity with relaxed glycan specificity and distinct protein acceptor sequence requirements†
Pourquoi ce travail est dans la base
Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.
Notice bibliographique
Résumé
Oligosaccharyltransferases (OTases) are responsible for the transfer of carbohydrates from lipid carriers to acceptor proteins and are present in all domains of life. In bacteria, the most studied member of this family is PglB from Campylobacter jejuni (PglB(Cj)). This enzyme is functional in Escherichia coli and, contrary to its eukaryotic counterparts, has the ability to transfer a variety of oligo- and polysaccharides to protein carriers in vivo. Phylogenetic analysis revealed that in the delta proteobacteria Desulfovibrio sp., the PglB homolog is more closely related to eukaryotic and archaeal OTases than to its Campylobacter counterparts. Genetic analysis revealed the presence of a putative operon that might encode all enzymes required for N-glycosylation in Desulfovibrio desulfuricans. D. desulfuricans PglB (PglB(Dd)) was cloned and successfully expressed in E. coli, and its activity was confirmed by transferring the C. jejuni heptasaccharide onto the model protein acceptor AcrA. In contrast to PglB(Cj), which adds two glycan chains to AcrA, a single oligosaccharide was attached to the protein by PglB(Dd). Site-directed mutagenesis of the five putative N-X-S/T glycosylation sites in AcrA and mass spectrometry analysis showed that PglB(Dd) does not recognize the "conventional bacterial glycosylation sequon" consisting of the sequence D/E-X(1)-N-X(2)-S/T (where X(1) and X(2) are any amino acid except proline), and instead used a different site for the attachment of the oligosaccharide than PglB(Cj.). Furthermore, PglB(Dd) exhibited relaxed glycan specificity, being able to transfer mono- and polysaccharides to AcrA. Our analysis constitutes the first characterization of an OTase from delta-proteobacteria involved in N-linked protein glycosylation.
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Prédiction distillée sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.
Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,001 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,001 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
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