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Enregistrement W2105922594 · doi:10.1002/cphc.200800543

An Investigation of Protonation Sites and Conformations of Protonated Amino Acids by IRMPD Spectroscopy

2008· article· en· W2105922594 sur OpenAlex

Pourquoi ce travail est dans la base

Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.

affAu moins un auteur déclare une institution canadienne dans l'instantané OpenAlex épinglé.
fundUn bailleur canadien est enregistré sur le travail.

Notice bibliographique

RevueChemPhysChem · 2008
Typearticle
Langueen
DomaineChemistry
ThématiqueMass Spectrometry Techniques and Applications
Établissements canadiensUniversity of Waterloo
Organismes subventionnairesNatural Sciences and Engineering Research Council of CanadaEuropean Commission
Mots-clésProtonationInfrared multiphoton dissociationChemistryIntramolecular forceHydrogen bondProton affinityAmino acidPhotochemistryInfrared spectroscopyCrystallographySpectroscopyDissociation (chemistry)StereochemistryMoleculeIonOrganic chemistry

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

The protonation sites and structures of a series of protonated amino acids (Gly, Ala, Pro, Phe, Lys and Ser) are investigated by means of infrared multiple-photon dissociation (IRMPD) spectroscopy and electronic-structure calculations. The IRMPD spectra of the protonated species are recorded using the combination of a free-electron laser (FEL) and an electrospray-ion-trap mass spectrometer. The structures of different possible isomers of these protonated species are optimized at the B3LYP/6-311+G(d, p) level of theory and the IR spectra calculated using the same computational method. For every amino acid studied herein, the current results indicate that a proton is bound to the alpha-amino nitrogen, except for lysine, in which the protonation site is the amino nitrogen in the side chain. According to the calculated and experimental IRMPD results, the structures of the protonated amino acids may be assigned unambiguously. For Gly, Ala, and Pro, in each of the most stable isomers the protonated amino group forms an intramolecular hydrogen bond with the adjacent carbonyl oxygen. In the case of Gly, the isomer containing a proton bound to the carbonyl oxygen is theoretically possible. However, it does not exist under the experimental conditions because it has a significantly higher energy (i.e. 26.6 kcal mol(-1)) relative to the most stable isomer. For Ser and Phe, the protonated amino group forms two intramolecular hydrogen bonds with both the adjacent carbonyl oxygen and the side-chain group in each of the most stable isomers. In protonated lysine, the protonated amino group in the side chain forms two hydrogen bonds with the alpha-amino nitrogen and the carbonyl oxygen, which is a cyclic structure. Interestingly, for protonated lysine the zwitterionic structure is a local minimum energy isomer, but the experimental spectrum indicates that it does not exist under the experimental conditions. This is consistent with the fact that the zwitterionic isomer is 9.2 kcal mol(-1) higher in free energy at 298 K than the most stable isomer. The carbonyl stretching vibration in the range of 1760-1800 cm(-1) is especially sensitive to the structural change. In addition, IRMPD mechanisms for the protonated amino acids are also investigated.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,022
Score d'incertitude au seuil0,512

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,015
Tête enseignante GPT0,261
Écart entre enseignants0,246 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle