MétaCan
Menu
Retour à la cohorte
Enregistrement W2106865265 · doi:10.1128/jb.01049-08

Structure of <scp>l</scp> -Xylulose-5-Phosphate 3-Epimerase (UlaE) from the Anaerobic <scp>l</scp> -Ascorbate Utilization Pathway of <i>Escherichia coli</i> : Identification of a Novel Phosphate Binding Motif within a TIM Barrel Fold

2008· article· en· W2106865265 sur OpenAlexafffund
Rong Shi, Marco Pineda, Eunice Ajamian, Qizhi Cui, Allan Matte, Mirosław Cygler

Notice bibliographique

RevueJournal of Bacteriology · 2008
Typearticle
Langueen
DomaineMaterials Science
ThématiqueEnzyme Structure and Function
Établissements canadiensBiotechnology Research InstituteMcGill University
Organismes subventionnairesBiological and Environmental ResearchBasic Energy SciencesNational Center for Research ResourcesCanadian Institutes of Health ResearchOffice of ScienceNational Institutes of HealthU.S. Department of Energy
Mots-clésBiologyEscherichia coliBiochemistryAnaerobic exercisePhosphateMicrobiologyGene

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Three catabolic enzymes, UlaD, UlaE, and UlaF, are involved in a pathway leading to fermentation of l-ascorbate under anaerobic conditions. UlaD catalyzes a beta-keto acid decarboxylation reaction to produce L-xylulose-5-phosphate, which undergoes successive epimerization reactions with UlaE (L-xylulose-5-phosphate 3-epimerase) and UlaF (L-ribulose-5-phosphate 4-epimerase), yielding D-xylulose-5-phosphate, an intermediate in the pentose phosphate pathway. We describe here crystallographic studies of UlaE from Escherichia coli O157:H7 that complete the structural characterization of this pathway. UlaE has a triosephosphate isomerase (TIM) barrel fold and forms dimers. The active site is located at the C-terminal ends of the parallel beta-strands. The enzyme binds Zn(2+), which is coordinated by Glu155, Asp185, His211, and Glu251. We identified a phosphate-binding site formed by residues from the beta1/alpha1 loop and alpha3' helix in the N-terminal region. This site differs from the well-characterized phosphate-binding motif found in several TIM barrel superfamilies that is located at strands beta7 and beta8. The intrinsic flexibility of the active site region is reflected by two different conformations of loops forming part of the substrate-binding site. Based on computational docking of the L-xylulose 5-phosphate substrate to UlaE and structural similarities of the active site of this enzyme to the active sites of other epimerases, a metal-dependent epimerization mechanism for UlaE is proposed, and Glu155 and Glu251 are implicated as catalytic residues. Mutation and activity measurements for structurally equivalent residues in related epimerases supported this mechanistic proposal.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,006
Score d'incertitude au seuil0,013

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0010,000
Intégrité de la recherche0,0010,001
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0010,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,021
Tête enseignante GPT0,232
Écart entre enseignants0,210 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations18
Publié2008
Routes d'admission2
Résumé présentoui

Explorer davantage

Même revueJournal of BacteriologyMême sujetEnzyme Structure and FunctionTravaux en français237 207