Lipid-bound apolipoproteins in tyrosyl radical-oxidized HDL stabilize ABCA1 like lipid-free apolipoprotein A-I
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Notice bibliographique
Résumé
BACKGROUND: ATP-binding cassette transporter A1 (ABCA1) mediates the lipidation of exchangeable apolipoproteins, the rate-limiting step in the formation of high density lipoproteins (HDL). We previously demonstrated that HDL oxidized ex vivo by peroxidase-generated tyrosyl radical (tyrosylated HDL, tyrHDL) increases the availability of cellular cholesterol for efflux and reduces the development of atherosclerosis when administered to apolipoprotein E-deficient mice as compared to treatment with control HDL. RESULTS: In the current study we determined that tyrHDL requires functional ABCA1 for this enhanced activity. Like lipid-free apolipoprotein A-I (apoA-I), tyrHDL increases total and cell surface ABCA1, inhibits calpain-dependent and -independent proteolysis of ABCA1, and can be bound by cell surface ABCA1 in human skin fibroblasts. Additionally, tyrHDL apoproteins are susceptible to digestion by enteropeptidase like lipid-free apoA-I, but unlike lipid-bound apoA-I on HDL, which is resistant to proteolysis. CONCLUSIONS: These results provide the first evidence that lipid-bound apolipoproteins on the surface of spherical HDL particles can behave like lipid-free apoA-I to increase ABCA1 protein levels and activity.
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Prédiction distillée sur la base complète
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Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,001 | 0,001 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,001 | 0,001 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,001 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,001 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,001 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,001 | 0,001 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,001 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
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