A residue in helical conformation in the native state adopts a β‐strand conformation in the folding transition state despite its high and canonical ϕ‐value
Notice bibliographique
Résumé
Delineating structures of the transition states in protein folding reactions has provided great insight into the mechanisms by which proteins fold. The most common method for obtaining this information is Φ-value analysis, which is carried out by measuring the changes in the folding and unfolding rates caused by single amino acid substitutions at various positions within a given protein. Canonical Φ-values range between 0 and 1, and residues displaying high values within this range are interpreted to be important in stabilizing the transition state structure, and to elicit this stabilization through native-like interactions. Although very successful in defining the general features of transition state structures, Φ-value analysis can be confounded when non-native interactions stabilize this state. In addition, direct information on backbone conformation within the transition state is not provided. In the work described here, we have investigated structure formation at a conserved β-bulge (with helical conformation) in the Fyn SH3 domain by characterizing the effects of substituting all natural amino acids at one position within this structural motif. By comparing the effects on folding rates of these substitutions with database-derived local structure propensity values, we have determined that this position adopts a non-native backbone conformation in the folding transition state. This result is surprising because this position displays a high and canonical Φ-value of 0.7. This work emphasizes the potential role of non-native conformations in folding pathways and demonstrates that even positions displaying high and canonical Φ-values may, nevertheless, adopt a non-native conformation in the transition state.
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
Prédiction distillée sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.
Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,001 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».