Protein Glycosylation: Methods for Determination
Notice bibliographique
Résumé
Abstract Glycoproteins are produced in eukaryotes as pools of different glycoforms with varying glycan structures attached to a single invariant peptide backbone. The characteristic glycoform profile is dependent upon the glycan structures added during co‐translation and modified post‐translationally. The glycosylation process is important to ensure the full efficacy of any glycoproteins used therapeutically. As the number of therapeutic increases there is a requirement to apply rapid analysis of glycans to glycoproteins that are produced as biopharmaceuticals for human therapy. Such methods are required as quality control to ensure that there is minimal variability between multiple batches in a bioprocess. Similarly, protocols adopted for diagnostic screening need to be rapid in order to handle multiple samples. Full structural analysis is possible by a combination of techniques including NMR, mass spectrometry and HPLC using exoglycosidase arrays for sequential breakdown of glycan structures. However there are other techniques that allow rapid screening that do not necessarily include full structural analysis. High though‐ put techniques are available for mass spectrometry, HPLC as well as lectin arrays, FACE or capillary electrophoresis Rapid analysis using such techniques may provide profiles that are adequate at least for ensuring consistency in production. The choice of method therefore will depend upon the degree of analytical information required. Several of the methods described in this chapter may be acceptable as providing glycan profiles but may not provide unambiguous structural assignments. The analysis of glycosylation patters are important to ensure consistency during a biopharmaceutical production process. Here we present the basis for analysis by several techniques that might be suitable during bioprocessing.
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
Prédiction distillée sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.
Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,001 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,001 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,003 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».