Calcium-dependent and -independent interactions of the S100 protein family
Pourquoi ce travail est-il dans la base ?
Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.
Prédiction distillée sur la base complète
Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.
- Catégories candidates
- aucune
- Catégories consensuelles
- aucune
- Domaine
- Signal candidat: aucuneSignal consensuel: aucune
- Devis d'étude
- Signal candidat: Sans objetSignal consensuel: aucune
- Genre
- Signal candidat: SynthèseSignal consensuel: Synthèse
- Score de désaccord entre enseignants
- 0,937
- Score d'incertitude au seuil
- 0,804
- Statut de validation
machine_predicted_unvalidated·codex-gemma-dda1882f352a
Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,001 | 0,001 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,001 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
- Écart entre enseignants
- 0,284 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
- Statut de validation
score_only:v0-immature-baseline· tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle
Résumé
The S100 proteins comprise at least 25 members, forming the largest group of EF-hand signalling proteins in humans. Although the proteins are expressed in many tissues, each S100 protein has generally been shown to have a preference for expression in one particular tissue or cell type. Three-dimensional structures of several S100 family members have shown that the proteins assume a dimeric structure consisting of two EF-hand motifs per monomer. Calcium binding to these S100 proteins, with the exception of S100A10, results in an approx. 40 degrees alteration in the position of helix III, exposing a broad hydrophobic surface that enables the S100 proteins to interact with a variety of target proteins. More than 90 potential target proteins have been documented for the S100 proteins, including the cytoskeletal proteins tubulin, glial fibrillary acidic protein and F-actin, which have been identified mostly from in vitro experiments. In the last 5 years, efforts have concentrated on quantifying the protein interactions of the S100 proteins, identifying in vivo protein partners and understanding the molecular specificity for target protein interactions. Furthermore, the S100 proteins are the only EF-hand proteins that are known to form both homo- and hetero-dimers, and efforts are underway to determine the stabilities of these complexes and structural rationales for their formation and potential differences in their biological roles. This review highlights both the calcium-dependent and -independent interactions of the S100 proteins, with a focus on the structures of the complexes, differences and similarities in the strengths of the interactions, and preferences for homo- compared with hetero-dimeric S100 protein assembly.
Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.
La notice
- Revue
- Biochemical Journal
- Thématique
- S100 Proteins and Annexins
- Domaine
- Biochemistry, Genetics and Molecular Biology
- Établissements canadiens
- Western University
- Organismes subventionnaires
- Canadian Institutes of Health ResearchTechnische Universität MünchenCanada Research Chairs
- Mots-clés
- Calcium-binding proteinEF handS100 proteinProtein–protein interactionBiologyGlial fibrillary acidic proteinCytoskeletonPlasma protein bindingProtein structureActinBiochemistryProtein familyTubulinDNA-binding proteinCalciumCell biologyChemistryCellMicrotubuleGene
- Résumé présent dans OpenAlex
- oui