MétaCan
Menu
Retour à la cohorte
Enregistrement W2126066807 · doi:10.1074/mcp.m110.003533

Broad Coverage Identification of Multiple Proteolytic Cleavage Site Sequences in Complex High Molecular Weight Proteins Using Quantitative Proteomics as a Complement to Edman Sequencing

2010· article· en· W2126066807 sur OpenAlexafffund
Alain Doucet, Christopher M. Overall

Notice bibliographique

RevueMolecular & Cellular Proteomics · 2010
Typearticle
Langueen
DomaineMedicine
ThématiquePeptidase Inhibition and Analysis
Établissements canadiensUniversity of British Columbia
Organismes subventionnairesUniversity of British ColumbiaMichael Smith Health Research BCCentre for Blood Research, University of British ColumbiaCanadian Breast Cancer Research AllianceCanadian Institutes of Health ResearchCancer Research Society
Mots-clésEdman degradationCleavage (geology)ChemistryTandem mass spectrometryTandem mass tagBiochemistryProteomicsMass spectrometryPeptide sequenceQuantitative proteomicsBiologyChromatographyGene

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Proteolytic processing modifies the pleiotropic functions of many large, complex, and modular proteins and can generate cleavage products with new biological activity. The identification of exact proteolytic cleavage sites in the extracellular matrix laminins, fibronectin, and other extracellular matrix proteins is not only important for understanding protein turnover but is needed for the identification of new bioactive cleavage products. Several such products have recently been recognized that are suggested to play important cellular regulatory roles in processes, including angiogenesis. However, identifying multiple cleavage sites in extracellular matrix proteins and other large proteins is challenging as N-terminal Edman sequencing of multiple and often closely spaced cleavage fragments on SDS-PAGE gels is difficult, thus limiting throughput and coverage. We developed a new liquid chromatography-mass spectrometry approach we call amino-terminal oriented mass spectrometry of substrates (ATOMS) for the N-terminal identification of protein cleavage fragments in solution. ATOMS utilizes efficient and low cost dimethylation isotopic labeling of original N-terminal and proteolytically generated N termini of protein cleavage fragments followed by quantitative tandem mass spectrometry analysis. Being a peptide-centric approach, ATOMS is not dependent on the SDS-PAGE resolution limits for protein fragments of similar mass. We demonstrate that ATOMS reliably identifies multiple proteolytic sites per reaction in complex proteins. Fifty-five neutrophil elastase cleavage sites were identified in laminin-1 and fibronectin-1 with 34 more identified by matrix metalloproteinase cleavage. Hence, our degradomics approach offers a complimentary alternative to Edman sequencing with broad applicability in identifying N termini such as cleavage sites in complex high molecular weight extracellular matrix proteins after in vitro cleavage assays. ATOMS can therefore be useful in identifying new cleavage products of extracellular matrix proteins cleaved by proteases in pathology for bioactivity screening.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,001
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesMéta-épidémiologie (sens strict)
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,057
Score d'incertitude au seuil1,000

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0010,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0010,001
Méta-épidémiologie (sens large)0,0010,000
Bibliométrie0,0010,001
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,001
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,025
Tête enseignante GPT0,292
Écart entre enseignants0,267 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations53
Publié2010
Routes d'admission2
Résumé présentoui

Explorer davantage

Même revueMolecular & Cellular ProteomicsMême sujetPeptidase Inhibition and AnalysisTravaux en français237 207