A Potent and Broad Neutralizing Antibody Recognizes and Penetrates the HIV Glycan Shield
Pourquoi ce travail est-il dans la base ?
Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.
Aucune affiliation canadienne. Une base fondée sur la seule affiliation (le devis habituel) n'aurait jamais vu ce travail. C'est l'un des travaux qui justifient l'inversion de la base.
Résumé
The HIV envelope (Env) protein gp120 is protected from antibody recognition by a dense glycan shield. However, several of the recently identified PGT broadly neutralizing antibodies appear to interact directly with the HIV glycan coat. Crystal structures of antigen-binding fragments (Fabs) PGT 127 and 128 with Man(9) at 1.65 and 1.29 angstrom resolution, respectively, and glycan binding data delineate a specific high mannose-binding site. Fab PGT 128 complexed with a fully glycosylated gp120 outer domain at 3.25 angstroms reveals that the antibody penetrates the glycan shield and recognizes two conserved glycans as well as a short β-strand segment of the gp120 V3 loop, accounting for its high binding affinity and broad specificity. Furthermore, our data suggest that the high neutralization potency of PGT 127 and 128 immunoglobulin Gs may be mediated by cross-linking Env trimers on the viral surface.
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La notice
- Revue
- Science
- Thématique
- HIV Research and Treatment
- Domaine
- Immunology and Microbiology
- Établissements canadiens
- —
- Organismes subventionnaires
- National Center for Research ResourcesNational Institute of General Medical SciencesNational Cancer InstituteCanadian Institutes of Health ResearchEngineering and Physical Sciences Research CouncilNational Institute of Allergy and Infectious Diseases
- Mots-clés
- GlycanAntibodyNeutralizationImmunoglobulin Fab FragmentsChemistryBinding siteNeutralizing antibodyVirologyGlycoproteinBiologyImmunoglobulin light chainBiochemistryComplementarity determining regionImmunology
- Résumé présent dans OpenAlex
- oui