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Enregistrement W2130336306 · doi:10.1111/j.1365-2621.2005.tb11467.x

Protein Structural Changes During Preparation and Storage of Surimi

2005· article· en· W2130336306 sur OpenAlexaff
Marzieh Moosavi‐Nasab, Inteaz Alli, Ashraf A. Ismail, Michael Ngadi

Notice bibliographique

RevueJournal of Food Science · 2005
Typearticle
Langueen
DomaineAgricultural and Biological Sciences
ThématiqueMeat and Animal Product Quality
Établissements canadiensMcGill University
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésChemistryDifferential scanning calorimetryFourier transform infrared spectroscopyChromatographyMyofibrilGel electrophoresisMyosinElectrophoresisTropomyosinDenaturation (fissile materials)Dynamic mechanical analysisPolyacrylamide gel electrophoresisBiochemistryNuclear chemistryChemical engineeringOrganic chemistry

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

ABSTRACT: The changes in protein structure associated with the preparation and frozen storage of surimi were investigated. Raw surimi was prepared by repeatedly washing Alaska pollock flesh with chilled water. The product was either slowly frozen or underwent rapid freezing using liquid air; in either case it was then subjected to frozen storage at ‐20 °C for 24 mo. Fourier transform infrared/attenuated total reflectance (FTIR/ATR) spectroscopy showed that during preparation of surimi, the a‐helix content increased with increased number of washing cycles. Differential scanning calorimetry (DSC) revealed a shift in the thermal transition of actin to a higher temperature during surimi preparation. Electrophoresis, FTIR/ATR spectroscopy, and DSC results revealed a loss of myofibrillar proteins from surimi after 3 washing cycles, suggesting that 3 washing cycles were adequate to prepare surimi. Sodium dodecyl sulfate‐polyacrylamide gel electrophoresis (SDS‐PAGE) showed relatively minor changes in protein subunit structure with some loss of the myosin light chains (MLC); myosin heavy chain (MHC), actin, and tropomyosin were found to be relatively stable. Native‐PAGE showed no major changes in surimi after 24 mo storage at ‐20 °C. FTIR/ ATR spectroscopy indicated a significant decrease in a‐helix relative to p‐sheet structure in surimi after 2 y of storage at ‐20 °C. The loss of α‐helical content was more significant in slowly frozen surimi compared with rapid‐frozen surimi samples. DSC results revealed a shift in the thermal transition of actin to lower temperatures during frozen storage of surimi.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,001
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,271
Score d'incertitude au seuil0,103

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0010,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,046
Tête enseignante GPT0,275
Écart entre enseignants0,230 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations45
Publié2005
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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