Formation of insulin amyloid fibrils followed by FTIR simultaneously with CD and electron microscopy
Pourquoi ce travail est-il dans la base ?
Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.
Aucune affiliation canadienne. Une base fondée sur la seule affiliation (le devis habituel) n'aurait jamais vu ce travail. C'est l'un des travaux qui justifient l'inversion de la base.
Scores machine (provisoires)
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
- Écart entre enseignants
- 0,292 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
- Statut de validation
score_only:v0-immature-baseline· tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle
Résumé
Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR), circular dichroism (CD), and electron microscopy (EM) have been used simultaneously to follow the temperature-induced formation of amyloid fibrils by bovine insulin at acidic pH. The FTIR and CD data confirm that, before heating, insulin molecules in solution at pH 2.3 have a predominantly native-like alpha-helical structure. On heating to 70 degrees C, partial unfolding occurs and results initially in aggregates that are shown by CD and FT-IR spectra to retain a predominantly helical structure. Following this step, changes in the CD and FTIR spectra occur that are indicative of the extensive conversion of the molecular conformation from alpha-helical to beta-sheet structure. At later stages, EM shows the development of fibrils with well-defined repetitive morphologies including structures with a periodic helical twist of approximately 450 A. The results indicate that formation of fibrils by insulin requires substantial unfolding of the native protein, and that the most highly ordered structures result from a slow evolution of the morphology of the initially formed fibrillar species.
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La notice
- Revue
- Protein Science
- Thématique
- Alzheimer's disease research and treatments
- Domaine
- Medicine
- Établissements canadiens
- —
- Organismes subventionnaires
- Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilMedical Research CouncilNatural Sciences and Engineering Research Council of CanadaWellcome TrustEngineering and Physical Sciences Research CouncilHoward Hughes Medical Institute
- Mots-clés
- Fourier transform infrared spectroscopyCircular dichroismFibrilCrystallographyChemistryProtein secondary structureAmyloid (mycology)Protein structureElectron microscopeInfrared spectroscopySpectroscopyMoleculeBiophysicsBiochemistryChemical engineeringBiologyOrganic chemistryInorganic chemistryOptics
- Résumé présent dans OpenAlex
- oui