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Enregistrement W2137160227 · doi:10.1002/chem.200304843

Intrinsically Stable Secondary Structure Elements of Proteins: A Comprehensive Study of Folding Units of Proteins by Computation and by Analysis of Data Determined by X‐ray Crystallography

2003· article· en· W2137160227 sur OpenAlexaff
András Perczel, Imre Jákli, Imre G. Csizmadia

Notice bibliographique

RevueChemistry - A European Journal · 2003
Typearticle
Langueen
DomaineChemistry
ThématiqueCrystallography and molecular interactions
Établissements canadiensUniversity of Toronto
Organismes subventionnairesHungarian Scientific Research Fund
Mots-clésChemistryCrystallographyConformational isomerismProtein secondary structureAb initioProtein foldingGlobular proteinProtein structureFolding (DSP implementation)TripeptideAmino acidStereochemistryMoleculeOrganic chemistry

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Different protein architectures show strong similarities regardless of their amino acid composition: the backbone folds of the different secondary structural elements exhibit nearly identical geometries. To investigate the principles of folding and stability properties, oligopeptide models (that is, HCO-(NH-L-CHR-CO)(n)-NH(2)) have been studied. Previously, ab initio structure determinations have provided a small amount of information on the conformational building units of di- and tripeptides. A maximum of nine differently folded backbone types is available for any natural alpha-amino acid residue, with the exception of proline. All of these conformers have different relative energies. The present study compiles an ab inito database of optimized HCO-(L-Xxx)(n)-NH(2) structures, where 1<or=n<or=8 and Xxx=Ala or Gly. All homoconformers (alpha helix, beta sheet, collagen helix, etc.) of the different backbone folds were optimized, along with additional beta-turn-type heteroconformers. The comprehensive analysis of more than 150 fully optimized polyalanine and polyglycine structures reveals the same energy-preference profile of major secondary structures as is found in globular proteins. The analysis of relative energies at three different levels of theory (RHF/3-21G, RHF/6-311++G(d,p)//RHF/3-21G, and RHF/6-311++G(d,p)) for the above-mentioned achiral (Xxx=Gly) and chiral (Xxx=Ala) molecular structures shows how these common secondary structure elements gradually become more and more stable folds in the oligopeptides as the length of the peptide chain increases. This indicates that stability (local energy preference) of conformational building units seems to be a major driving force in peptide and protein folding. Furthermore, the preferred conformers of the gas phase are rather similar to those observed in proteins crystallized from aqueous media. Indeed, the relative energies for the different computed conformers show remarkable agreement with the frequency of occurrence of the same structural motifs retrieved from a nonhomologous X-ray crystallography database.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesMéta-épidémiologie (sens strict)
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,010
Score d'incertitude au seuil1,000

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0010,000
Bibliométrie0,0000,001
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,019
Tête enseignante GPT0,254
Écart entre enseignants0,235 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations34
Publié2003
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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