A loop in the <i>N</i>‐lobe of human serum transferrin is critical for binding to the transferrin receptor as revealed by mutagenesis, isothermal titration calorimetry, and epitope mapping
Pourquoi ce travail est dans la base
Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.
Notice bibliographique
Résumé
Transferrin (TF) is a bilobal transport protein that acquires ferric iron from the diet and holds it tightly within the cleft of each lobe (thereby preventing its hydrolysis). The iron is delivered to actively dividing cells by receptor mediated endocytosis in which diferric TF preferentially binds to TF receptors (TFRs) on the cell surface and the entire complex is taken into an acidic endosome. A combination of lower pH, a chelator, inorganic anions, and the TFR leads to the efficient release of iron from each lobe. Identification of residues/regions within both TF and TFR required for high affinity binding has been an ongoing goal in the field. In the current study, we created human TF (hTF) mutants to identify a region critical to the interaction with the TFR which also constitutes part of an overlapping epitope for two monoclonal antibodies (mAbs) to the N-lobe, one of which was previously shown to block binding of hTF to the TFR. Four single point mutants, P142A, R143A, K144A, and P145A in the N-lobe, were placed into diferric hTF. Isothermal titration calorimetry (ITC) revealed that three of the four residues (Pro142, Lys144, and Pro145) in this loop are essential to TFR binding. Additionally, Lys144 is common to the recognition of both mAbs which show different sensitivities to the three other residues. Taken together these studies prove that this loop is required for binding of the N-lobe of hTF to the TFR, provide a more precise description of the role of each residue in the loop in the interaction with the TFR, and confirm that the N-lobe is essential to high affinity binding of diferric hTF to TFR.
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Prédiction distillée sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.
Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,001 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle