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Enregistrement W2277864649 · doi:10.1091/mbc.e15-07-0527

Regulatory roles of conserved phosphorylation sites in the activation T-loop of the MAP kinase ERK1

2016· article· en· W2277864649 sur OpenAlexafffund
Shenshen Lai, Steven Pelech

Notice bibliographique

RevueMolecular Biology of the Cell · 2016
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueMelanoma and MAPK Pathways
Établissements canadiensKinexus Bioinformatics Corporation (Canada)University of British Columbia
Organismes subventionnairesUniversity of British ColumbiaJohns Hopkins University
Mots-clésAutophosphorylationBiologyMAP2K7MAPK14Cyclin-dependent kinase 2KinaseMitogen-activated protein kinase kinaseMAP kinase kinase kinasePhosphorylationc-RafProtein kinase ACyclin-dependent kinase 9Cell biologyASK1Biochemistry

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

The catalytic domains of most eukaryotic protein kinases are highly conserved in their primary structures. Their phosphorylation within the well-known activation T-loop, a variable region between protein kinase catalytic subdomains VII and VIII, is a common mechanism for stimulation of their phosphotransferase activities. Extracellular signal-regulated kinase 1 (ERK1), a member of the extensively studied mitogen-activated protein kinase (MAPK) family, serves as a paradigm for regulation of protein kinases in signaling modules. In addition to the well-documented T202 and Y204 stimulatory phosphorylation sites in the activation T-loop of ERK1 and its closest relative, ERK2, three additional flanking phosphosites have been confirmed (T198, T207, and Y210 from ERK1) by high-throughput mass spectrometry. In vitro kinase assays revealed the functional importance of T207 and Y210, but not T198, in negatively regulating ERK1 catalytic activity. The Y210 site could be important for proper conformational arrangement of the active site, and a Y210F mutant could not be recognized by MEK1 for phosphorylation of T202 and Y204 in vitro. Autophosphorylation of T207 reduces the catalytic activity and stability of activated ERK1. We propose that after the activation of ERK1 by MEK1, subsequent slower phosphorylation of the flanking sites results in inhibition of the kinase. Because the T207 and Y210 phosphosites of ERK1 are highly conserved within the eukaryotic protein kinase family, hyperphosphorylation within the kinase activation T-loop may serve as a general mechanism for protein kinase down-regulation after initial activation by their upstream kinases.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,002
Score d'incertitude au seuil0,194

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,008
Tête enseignante GPT0,212
Écart entre enseignants0,204 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations34
Publié2016
Routes d'admission2
Résumé présentoui

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